Glicosamminoglicani e glicoproteine: i proteoglicani

Gli spazi extracellulari, in particolari quelli del tessuto connettivo, come la cartilagine, i tendini, la pelle ed i vasi sanguigni, sono costituiti da fibre di collageno e di elastina immersi in una matrice, simile ad un gel, detta sostanza di base. Questa è composta in gran misura da glicosamminoglicani, polisaccaridi non ramificati costituiti da un'alternanza di residui di acidi uronici e di esosammine. Le soluzioni di glicosamminoglicani sono viscide e con una consistenza simile al muco, che deriva dalla loro elevata viscosità ed elasticità.
Fin dal 1960, si pensava che i carboidrati fossero una specie di composti senza uno scopo preciso che servivano a riempire alcuni spazi rimasti vuoti. Le ricerche degli ultimi 20-30 anni hanno, invece, dimostrato che la maggior parte delle proteine sono glicoproteine; cioè hanno legati covalentemente dei carboidrati. Il contenuto in carboidrati nelle glicoproteine può variare da meno dell1% a più del 90% del loro peso.
PROTEOGLICANI
Le proteine ed i glicosamminoglicani nella sostanza solubile aggregano in modo covalente o non covalente, formando un gruppo diverso di macromolecole note come proteoglicani. Le fotografie al microscopio elettronico, hanno dimostrato che queste molecole hanno un architettura molecolare simile ad una spazzola per pulire le bottiglie, le cui subunità del proteoglicano (cioè i peli irti della spazzola), costituite da un nucleo proteico a cui sono legati dei glucosamminoglicani, sono attaccati non covalentemente ad uno scheletro filamentoso di acido ialuronico. La catena centrale di acido ialuronico può avere associati a sé fino a 100 nuclei proteici, ognuno dei quali lega circa 50 catene di cheratan solfato, ciascuno composto da circa 250 unità disaccaridiche, e circa 100 catene di condroitin solfato costituite da più di 1000 unità disaccaridiche.