Inibizione mista

Nell'inibizione mista sia l'enzima libero sia il complesso enzima substrato legano l'inibitore. Ad essa si può applicare il seguente modello:
Si assume che entrambe le tappe di legame dell'inibitore siano all'equilibrio, ma abbiano diverse costanti di equilibrio:           KI = [E][I]/[EI]         e         K'I = [ES][I][ESI]
Presumibilmente un inibitore misto si lega ai siti dell'enzima che partecipano sia al legame del substrato sia alla catalisi. L'equazione di Michaelis-Menten per l'inibizione mista, dunque, sarà:
v0 = Vmax[S]/αKM+α'[S]
dove α e α' sono definiti rispettivamente dalle equazioni α = (1+[I]/KI) e α' = 1+[I]/K'I. Si può osservare dall'equazione di Michaelis-Menten per l'inibizione mista che questo nome deriva dal fatto che al denominatore è presente il fattore α che moltiplica KM, come nell'inibizione competitiva, e il fattore α' che moltiplica [S], come nell'inibizione incompetitiva. Gli inibitori misti sono quindi efficaci sia a bassa che ad alta concentrazione di substrato.
L'equazione dei doppi reciproci per l'inibizione mista risulterà essere quindi:
 1/v0 = (αKM/Vmax) 1/[S] + α'/Vmax
Questa equazione descrive una linea retta che ha come pendenza αKM/Vmax e un intercetta sull'asse 1/v0 pari a α'/Vmax e un intercetta sull'asse 1/[S] corrispondente a -α'/αKM. Manipolazioni algebriche di questa equazione, inoltre, usando diversi valori di concentrazione di [I] rilevano che si possono ottenere una famiglia di linee rette che si intersecano a sinistra dell'asse 1/v0; nel caso particolare che KI sia uguale a K'I≈α=α' l'intersezione avviene sull'asse 1/[S].