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Biochimica:

In questo riassunto del manuale di biologia chimica è possibile trovare tutti gli argomenti oggetto d'esame. Vengono affrontate approfonditamente le componenti basilari della vita: le proteine, gli aminoacidi, i lipidi... e tutte le reazioni chimiche che li coinvolgono.

Indice dei contenuti:

1. Definizione di carboidrati 2. Classificazione dei monosaccaridi 3. Disaccaridi 4. Classificazione dei polisaccaridi 5. Polisaccaridi strutturali: cellulosa e chitina 6. Polisaccaridi di deposito: amido e glicogeno 7. Glicosamminoglicani e glicoproteine: i proteoglicani 8. Le pareti cellulari batteriche 9. Struttura e funzione delle glicoproteine 10. Gli aminoacidi delle proteine 11. Classificazione e caratteristiche degli aminoacidi 12. Attività ottica degli aminoacidi 13. Le convenzioni di Fischer 14. Strutture covalenti, tridimensionali e ripiegamento delle proteine 15. Determinazione della struttura primaria delle proteine 16. Evoluzione molecolare delle proteine 17. Variazione tra specie in proteine omologhe 18. La struttura secondaria delle proteine 19. Strutture elicoidali delle catene polipeptidiche 20. Le strutture β 21. Strutture non ripetitive delle proteine 22. Caratteristiche delle proteine fibrose 23. α-cheratina, un'elica nelle eliche 24. Fibroina della seta, una struttura β 25. Collageno, una fune a tripla elica 26. Struttura terziaria e proteine globulari 27. Stabilità delle proteine 28. Definizione di legame idrogeno 29. Le Forze di Van Der Waals 30. Definizione di legame ionico 31. Le interazioni idrofobiche 32. Denaturazione delle proteine 33. Struttura quaternaria delle proteine 34. Ripiegamento delle proteine 35. Foldasi e chaperon molecolari 36. Isolamento delle proteine: scelta della fonte della proteina 37. Isolamento delle proteine: metodi di solubilizzazione 38. Isolamento delle proteine: stabilizzazione 39. Isolamento delle proteine: dosaggio 40. La solubilità delle proteine 41. Effetto dei solventi organici sulle proteine 42. Effetti del pH sulle proteine 43. Michail Tswett: Separazioni cromatografiche 44. Cromatografia a scambio ionico 45. Cromatografia su carta 46. Cromatografia per gel filtrazione 47. Cromatografia per affinità 48. Tecniche cromatografiche usate in biochimica 49. La tecnica dell'elettroforesi 50. Elettroforesi su carta 51. Gel elettroforesi 52. SDS-PAGE nelle preparazioni biochimiche 53. Tecnica dell'ultracentrifugazione 54. Determinazione della struttura primaria delle proteina 55. Preparazione della proteina per la determinazione della sequenza 56. Sequenze delle catene polipeptidiche 57. Organizzazione della struttura completa della proteina 58. Caratteristiche e funzioni dell'emoglobina e della mioglobina 59. L'EME 60. Legame dell'ossigeno 61. Trasporto dell'anidride carbonica ed effetto Bohr 62. Effetto del BPG sul legame dell'ossigeno 63. Struttura e meccanismo della mioglobina 64. Struttura e meccanismo dell'emoglobina 65. Emoglobine anormali: patologia molecolare dell'emoglobina 66. Basi molecolari dell'anemia a cellule falciformi 67. Regolazione allosterica: modello simmetrico e sequenziale 68. Gli enzimi: prospettiva storica 69. Specificità di substrato enzimatico 70. I coenzimi: definizione 71. Regolazione dell'attività enzimatica 72. Nomenclatura degli enzimi 73. Velocità delle reazioni enzimatiche 74. Cinetica chimica 75. Cinetica enzimatica 76. Analisi dei dati cinetici 77. Inibizione enzimatica 78. Inibizione enzimatica competitiva 79. Inibizione enzimatica incompetitiva 80. Inibizione mista 81. Reazioni enzimatiche a due substrati 82. Meccanismi catalitici degli enzimi 83. Caratteristiche della catalisi covalente 84. Catalisi di ioni metallici 85. Catalisi elettrostatica 86. Catalisi da effetti di prossimità e orientamento 87. Catalisi da legame dello stato di transizione 88. Il lisozima 89. Il meccanismo catalitico del lisozima 90. La serina proteasi 91. Meccanismo catalitico della serina proteasi 92. Classificazione dei lipidi 93. Le vitamine 94. Proprietà degli aggregati lipidici 95. Membrane biologiche 96. Struttura della membrana: modello del mosaico fluido 97. Le lipoproteine 98. Termodinamica del trasporto attraverso le membrane 99. Cinetica e meccanismi di trasporto 100. Il trasporto attivo guidato dall'ATP 101. Il trasporto attivo guidato da gradienti ionici 102. La struttura del DNA: i nucleotidi e le basi azotate 103. La struttura a doppia elica del DNA 104. Altre eliche di acido nucleico 105. Le forze che stabilizzano la struttura degli acidi nucleici 106. Introduzione al concetto di metabolismo 107. Le vie metaboliche 108. Meccanismi delle reazioni organiche 109. Termodinamica dei composti contenenti fosfato 110. La glicolisi 111. Le reazioni della glicolisi: esochinasi - la prima utilizzazione dell'ATP 112. Le reazioni della glicolisi: fosfoglucosio isomerasi 113. Le reazioni della glicolisi: fosfofrutto chinasi - la seconda utilizzazione dell'ATP 114. Le reazioni della glicolisi: Trioso fosfato isomerasi 115. Le reazioni della glicolisi: gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi - la prima formazione di un intermedio ad alta energia 116. Le reazioni della glicolisi: fosfoglicerato chinasi - la prima generazione di ATP 117. Le reazioni della glicolisi: fosfoglicerato mutasi 118. Le reazioni della glicolisi: enolasi -la seconda formazione di un intermedio ad alta energia 119. Le reazioni della glicolisi: piruvato chinasi: seconda formazione di ATP 120. Fermentazione: il destino anaerobico del piruvato 121. Metabolismo degli esosi diversi dal glucosio 122. Controllo del flusso metabolico 123. Fonti metaboliche dell'acetil-coenzima A 124. Gli enzimi del ciclo dell'acido citrico 125. Integrazione e regolazione del ciclo dell'acido citrico 126. Regolazione del ciclo dell'acido citrico 127. Ossidazione degli acidi grassi 128. La β-ossidazione 129. L'ossidazione degli acidi grassi insaturi 130. La β-ossidazione nei perossisomi 131. La biosintesi degli acidi grassi 132. Il metabolismo del colesterolo 133. Il metabolismo degli amminoacidi 134. La deamminazione degli amminoacidi 135. La transamminazione 136. Il ciclo dell'urea 137. La regolazione del ciclo dell'urea 138. La demolizione metabolica dei singoli amminoacidi 139. Gli amminoacidi come precursori biosintetici 140. La biosintesi degli amminoacidi 141. Il metabolismo dei nucleotidi 142. La sintesi dei ribonucleotidi purinici 143. La sintesi dei ribonucleotidi adenina e guanina 144. La sintesi dei ribonucleotidi pirimidinici 145. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa 146. Il mitocondrio 147. Reazioni di ossido-riduzione e trasporto degli elettroni 148. La catena di trasporto degli elettroni e i suoi componenti 149. Fosforilazione ossidativa 150. Meccanismo di sintesi dell'ATP 151. La gluconeogenesi 152. La via del glicossilato 153. Caratteristiche metabolismo del glicogeno 154. Demolizione del glicogeno 155. Sintesi del glicogeno

 

Dettagli dei contenuti:

  • Autore: Domenico Azarnia Tehran
  • Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
  • Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  • Corso: Scienze Biologiche
  • Esame: Chimica biologica
  • Titolo del libro: Biochimica
  • Autore del libro: Donald Voet e Judith G. Voet
  • Editore: Zanichelli
  • Anno pubblicazione: 1993

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