La deamminazione degli amminoacidi

La prime reazione nella demolizione di un amminoacido è quasi sempre la rimozione del suo gruppo α-amminico con il fine della secrezione dell'azoto in eccesso e della degradazione del rimanente scheletro carbonioso. La maggior parte degli amminoacidi sono deamminati tramite transamminazione, il trasferimento de loro gruppo amminico ad un α-chetoacido che genera l'α-chetoacido dell'amminoacido originale e un nuovo amminoacido, in una reazione catalizzata da delle amminotransferasi. Il gruppo amminico accettore predominante è α-chetoglutarato, con produzione di glutammato come nuovo amminoacido:
amminoacido + α-chetoglutarato  α-chetoacido + glutammato
Il gruppo amminico del glutammato, a sua volta, viene trasferito su di un ossalacetato in una seconda reazione di transamminazione che genera aspartato:
glutammato + ossalacetato     α-chetoglutarato + aspartato
La transamminazione, naturalmente, non ha come risultato alcuna deamminazione netta. La deamminazione avviene principalmente mediante la deamminazione ossidativa del glutammato ad opera della glutammato deidrogenasi che genera ammoniaca. La reazione richiede NAD+ o NADP+ come agenti ossidanti e rigenera α-chetoglutarato per l'utilizzo in reazioni aggiuntive di transamminazione:
glutammato + NAD(P)+ + H2O    α-chetoglutarato + NH3 + NAD(P)H