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Sintesi del glicogeno

Poiché la conversione diretta del G1P in glicogeno è termodinamicamente sfavorevole (il ΔG è positivo) è necessario che alla biosintesi di glicogeno partecipi un'altra tappa esoergonica. Infatti questo blocco termodinamico viene superato combinando il G1P con l'uridina trifosfato (UTP) per formare uridina difosfato glucosio (UDP-glucosio o UDPG) che consente di trasferire  spontaneamente l'unità glucosidica alla catena del glicogeno che sta crescendo. Gli enzimi che catalizzano le tre tappe coinvolte nella sintesi del glicogeno sono l'UDP-glucosio pirofosforilasi, la glicogeno sintasi e l'enzima di ramificazione del glicogeno (l'enzima ramificante). 

 

UDP-GLUCOSIO PIROFOSFORILASI

L'UDP-glucosio pirofosforilasi catalizza la reazione dell'UTP con il G1P. In questa reazione l'atomo di ossigeno del gruppo fosforico del G1P attacca l'atomo di fosforo α dell'UTP formando UDPG e rilasciando PPi. Il ΔG° di questo scambio è circa zero però il PPi viene idrolizzato in una reazione altamente esoergonica dall'enzima pirofosfatasi inorganica per far sì che la reazione nel complesso risulti fortemente esoergonica. 
 

GLICOGENO SINTASI

Nella tappa successiva della sintesi del glicogeno, la reazione della glicogeno sintasi, l'unità glucosidica dell'UDGP viene trasferita al gruppo C(4)—OH di un'estremità non riducente del glicogeno per formare un legame glicosidico α(1→4). In questo caso, per ogni molecola di G1P che viene convertita in glicogeno e poi rigenerata, viene idrolizzata una molecola di UTP ad UDP e Pi. La sintesi e la demolizione ciclica del glicogeno non è quindi una “macchina a moto perpetuo”, ma un “motore” che funziona mediante l'idrolisi dell'UTP. Quest'ultimo viene poi ripristinato da una reazione di trasferimento del gruppo fosforico catalizzata dalla nucleoside difosfato chinasi: UDP + ATP → UTP + ADP, quindi l'idrolisi dell'UTP è energicamente equivalente all'idrolisi dell'ATP.   
 

RAMIFICAZIONE DEL GLICOGENO

La glicogeno sintasi catalizza soltanto la formazione di legami glicosidici α(1→4) necessari per la formazione dell'α-amilosio. Le ramificazioni tipiche del glicogeno sono opera invece di un altro enzima l'amilo-(1,4→1,6)-transglicosilasi (enzima ramificante); la ramificazione procede con la rottura di legami glicosidici α(1→4) e la riformazione di legami glicosidici α(1→6). 
 

MANTENIMENTO DEI LIVELLI DI GLUCOSIO NEL SANGUE

Una funzione importante del fegato è mantenere a valori costanti la concentrazione di glucosio nel sangue. Quando questa concentrazione va sotto in livello ottimale, il fegato rilascia glucosio nel sangue. In dettaglio: le cellule α del pancreas secernano glucagone nel flusso sanguigno, la presenza di questo ormone innesca una serie di reazioni che portano ad un aumento della velocità della degradazione del glicogeno. La demolizione di quest'ultimo porta ad un incremento della concentrazione di G6P, che non può però attraversare le membrane cellulari. Allora, il fegato possiede l'enzima glucosio-6-fosfatasi che idrolizza il G6P: G6P + H2O → glucosio + Pi. Il fegato non usa il glucosio come principale fonte di energia e il glucosio prodotto entra nel flusso sanguigno, innalzando la concentrazione di glucosio nel sangue. Bisogna ricordare, che le cellule del muscolo e del cervello non contengono l'enzima glucosio-6-fosfatasi e quindi mantengono tutto il G6P al loro interno. Quando, invece, la concentrazione di glucosio nel sangue è alta: le cellule β del pancreas rilasciano l'ormone insulina e i livelli di glucagone diminuiscono. In risposta all'insulina la velocità di trasporto del glucosio attraverso la membrana di molti tipi cellulari aumenta. Un aumento della concentrazione di glucosio determina l'inattivazione della glicogeno fosforilasi a, mediante la sua conversione in fosforilasi b. La presenza di glucosio, quindi favorisce lo spostamento dell'equilibrio T→R verso lo stato T. La funzione del fegato di mantenere costante la concentrazione di glucosio è resa possibile dal fatto che quest'organo contiene una variante dell'esochinasi, la glucochinasi. Essa ha un'affinità bassa per il glucosio, quindi la sua attività è proporzionale alla concentrazione di glucosio nel sangue. Inoltre la glucochinasi non è inibita dal suo prodotto, G6P.

Tratto da BIOCHIMICA di Domenico Azarnia Tehran
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