Le miofibrille: le strutture contrattili della fibra muscolare

Ogni fibra muscolare contiene migliaia di miofibrille, che occupano la maggior parte del volume intracellulare. Ciascuna miofibrilla è composta da diversi tipi di proteine: la miosina e l'actina, che sono proteine contrattili; la tropomiosina e la troponina, che sono proteine regolatrici; la titina e la nebulina, che sono proteine accessorie giganti (citoscheletro). La miosina è il motore delle miofibrille. Ogni molecola di miosina è composta da due catene proteiche pesanti che si intrecciano a formare una lunga coda a spirale e due teste globose. Due catene proteiche leggere sono associate alle catene pesanti di ogni testa. Nel muscolo scheletrico, circa 250 molecole di miosina si uniscono a formare un filamento spesso. Ciascun filamento spesso è sistemato in modo tale che le teste della miosina sono raggruppate all'estremità, mentre la regione centrale del filamento è un fascio di code di miosina. Quindi, le porzioni di α-elica delle catene pesanti sono avvolte tra di loro, costituendo regioni del collo e della coda della molecola. Quando vengono trattate con l'enzima proteolitico tripsina, le molecole di miosina si separano in due parti chiamate meromiosina leggera e meromiosina pesante. La prima costituisce la maggior parte della regione della cosa, mentre la seconda include la testa globulare e il collo. In vitro, le molecole di miosina possono polimerizzare spontaneamente a ricostituire i filamenti spessi con un organizzazione identica a quella presente nel muscolo. L'actina, invece, forma i filamenti sottili della fibra muscolare. La molecola di actina è una molecola globulare. Molte molecole di questa proteina polimerizzano a formare lunghe catene o filamenti, detti F-actina. Nel muscolo scheletrico, due polimeri di F-actina si avvolgono l'uno sull'altro come due collane di perle, dando origine al filamento sottile della miofibrilla. Comunque, i filamenti spessi e quelli sottili paralleli sono connessi tra di loro da ponti trasversali, che si formano quando le teste della miosina si legano debolmente all'actina. Al microscopio ottico, la disposizione dei filamenti spessi e sottili nella miofibrilla dà origine ad una sequenza ripetitiva di bande chiare e scure alternate. Ogni singola ripetizione di bande costituisce un sarcomero, che è formato dai seguenti elementi:
Dischi Z: un sarcomero è costituito dai filamenti compresi da due dischi Z successivi. Questi dischi sono formati da una struttura proteica a zig-zag su cui si attaccano i filamenti sottili;
Bande I: sono le bande di colore chiaro all'estremità del sarcomero, composte solo da filamenti sottili. Un disco Z attraversa a metà ogni banda I, quindi le due metà della banda I appartengono a due sarcomeri adiacenti;
Banda A: sono le bande più scure del sarcomero e coprono l'intera lunghezza di un filamento spesso. All'estremità esterne della banda A, il filamento spesso e quello sottile si sovrappongono, mentre il centro della banda A è occupato solo da filamenti spessi;
Zona H: regino centrale della banda A. E' più chiara delle estremità perché è occupata solo da filamenti spessi;
Linea M: banda a cui si attaccano i filamenti spessi, l'equivalente dei dischi Z per i filamenti sottili. Ogni linea M divide a metà la bada A.
In un immagine tridimensionale, l'actina e la miosina formano un intreccio di filamenti spessi e sottili paralleli e in parte sovrapposti. Visto in sezione trasversa, ciascun filamento sottile è circondato da tre filamenti spessi e sei filamenti circondano ogni filamento spesso, formando una specie di cerchio. In generale, il corretto allineamento dei filamenti all'interno del sarcomero è garantito dalle proteine titina e nebulina. La titina è un'enorme molecola elastica, la più grande proteina conosciuta, formata da una catena di più di 25000 amminoacidi. Una singola molecola di titina si estende da un disco Z alla linea M adiacente. Questa proteina ha due funzioni: (1) stabilizza la posizione dei filamenti contrattili e (2) la sua elasticità consente al muscolo striato di tornare alla lunghezza di partenza. La titina collabora con la nebulina, una proteina gigante anelastica, che si estende lungo i filamenti sottili e si attacca ai dischi Z. La nebulina favorisce l'allineamento dei filamenti di actina del sarcomero.