α-cheratina, un'elica nelle eliche

La cheratina è la più durevole e la meno reattiva delle proteine dei vertebrati superiori. Essa è il principale componente dei loro strati epidermici esterni cornei e delle appendici correlate come capelli, corna, unghia e piume. Le cheratine sono state classificate in α-cheratine, quelle presenti nei mammiferi, e β-cheratine, quelle presenti negli uccelli e nei rettili. Per studiare la struttura di questa proteina basta prendere in considerazione un capello tipico. Quest'ultimo è costituito da cellule morte, ognuna delle quali contiene un ammasso di macrofibrille orientate parallelamente alla fibra del capello. Le macrofibrille sono, a loro volta, costituite da microfibrille cementate le una alle altre da una matrice amorfa con un alto contenuto in zolfo. Le microfibrille sono composte da protofibrille disposte in un anello di nove microfibrille che circonda un nucleo centrale formato da due microfibrille. Questo motivo è detto “9+2”. Ogni protofibrilla di α-cheratina è costituita da coppie di α-eliche strettamente associate e arrotolate in senso sinistrorso l'una sull'altra.
Questa    organizzazione viene detta struttura a spirale superavvolta (coiled coil) in quanto l'asse della stessa α-elica ha un andamento elicoidale. La conformazione a spirale superavvolta dell'α-cheratina è una conseguenza della sua struttura primaria: essa contiene una zona pseudo-ripetitiva di sette residui a, b, c, d, e, f, g, in cui i residui nelle posizioni a e d sono in genere non polari. Poiché un α-elica ha 3,6 residui per giro, i residui a e d dell'α-cheratina vengono a trovarsi allineati sullo stesso lato dell' α-elica, formando una striscia idrofobica che può per tutta la sua lunghezza associarsi ad una striscia analoga di un altra α-elica. La piccola discrepanza tra i 3,6 residui per giro dell'α-elica normale e i circa 3,5 residui presenti in un giro dell'unità ripetitiva della striscia idrofobica dell'α-cheratina è responsabile della sua struttura a spirale superavvolta. Inoltre l'α-cheratina è ricca di residui di Cys, che formano legami trasversali con le catene polipeptidiche adiacenti. Questo fatto può spiegare l'insolita resistenza allo stiramento e l'insolubilità di queste molecole, due delle proprietà fondamentali delle α-cheratine. I ponti disolfuro possono essere rotti con mercaptani. Rompendo i ponti disolfuro di un capello, la fibra di cheratina viene stirata.