Membrane biologiche

Le membrane biologiche sono composte da proteine associate alla matrice del doppio strato lipidico. Queste proteine portano avanti tutti i processi dinamici associati alla membrana stessa e quindi in particolari membrane sono presenti soltanto specifiche proteine. Il rapporto tra proteine e lipidi nelle membrane varia considerevolmente con la funzione della membrana stessa, anche se la maggior parte delle membrane sono per metà proteine.
PROTEINE DI MEMBRANA
Le proteine di membrana vengono classificate in base alla loro associazione con la membrana:
1.Le proteine integrali o intrinseche sono legate saldamente alla membrana da forze idrofobiche e possono essere separate da loro soltanto con trattamenti che distruggono la membrana. Questi trattamenti sono i solventi organici e i detergenti, ma alcune legano i lipidi così tenacemente che possono essere liberate soltanto in condizioni denaturanti. Queste, inoltre, si possono dividere ulteriormente in due classi principali: (1) le proteine attaccate alla membrana solo per mezzo di un piccolo segmento idrofobico, in modo tale che la maggior parte della proteina si estenda fuori dalla membrana nel solvente acquoso, da uno o da entrambi i lati della membrana stessa e (2) le proteine che hanno una forma più globulare e che sono inserite nella membrana in maniera più completa (proteine transmembrana), in modo tale da esporre solo una piccola parte al solvente acquoso. Comunque, in generale, le proteine integrali sono molecole anfifiliche, in cui i segmenti della proteina immersi nell'interno non polare della membrana sono costituiti da residui idrofobici mentre i segmenti che si estendono nell'ambiente acquoso contengono gran parte dei residui polari della proteina.
2.Le proteine periferiche o estrinseche vengono dissociate dalla membrana mediante trattamenti blandi, come variazioni del pH, che lasciano le membrane intatte. Le proteine periferiche, per esempio il citocromo c, sono stabili in soluzioni acquose e non legano lipidi. Esse si associano alle membrane legandosi alla superficie, probabilmente alle proteine integrali, attraverso interazioni elettrostatiche e legami idrogeno.
Un tipico esempio di proteina integrale è la glicoforina A degli eritrociti. Quest'ultima ha tre domini: (1) un dominio N-terminale localizzato all'esterno della membrana, (2) una sequenza di 19 residui idrofobici non polari che attraversano la membrana e (3) un dominio citoplasmatico C-terminale di 40 residui polari carichi. Il dominio transmembrana, come in molte altre proteine integrali, forma un α-elica. Un'altra proteina integrale ben caratterizzata è la batteriorodopsina, costituita da un fascio di sette α-eliche, con un carattere altamente idrofobico, a forma di bastoncino con 25 residui ciascuna che attraversa il doppio strato lipidico con una direzione quasi perpendicolare al piano della membrana. Anche in questo caso solo una piccola parte della proteina è esposta all'ambiente acquoso (fuori  dalla membrana o nel citosol).