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Proteine globulari

1) Tutte α.
Ad esempio emoglobina (Hb) e mioglobina (Mb).
Tra le α-eliche ci sono delle cavità (siti) interne che possono avere una distribuzione prevalente in amminoacidi apolari: questi espellono il solvente e stabilizzano la struttura. Altri siti hanno invece una distribuzione prevalente in amminoacidi polari, quindi hanno interazioni con un mezzo acquoso, e possono essere solvatati e accettare come ligandi vari gruppi prostetici.
2) Tutte β.
Ad esempio l’immunoglobulina (IG).
La part esterna ha interazione con i ligandi: può quindi riconoscere il ligando o altre macromolecole.
3) α/β (α = n·β):   rapporto fisso tra eliche separate.
Ad esempio l’enzima triosofosfatoisomerasi.
α-COIL-β-COIL-α ...
Uno dei coil ha lunghezza tripla, e si ripiega tre volte creando un sito catalitico.
La distribuzione è ordinata.
α si rivolge verso l’esterno ed è l’interfaccia verso l’ambiente cellulare.
β centro molecolare con organizzazione a barile che funge da centro di sostegno.
4) α+β:   variabilità degli elementi strutturali.
α-COIL-β ...
Distribuzione non ordinata.
Si distribuiscono in modo da creare zone per il riconoscimento dei ligandi.

Tratto da BIOCHIMICA di Marco Lazzara
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