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Un nuovo peptide naturale (Kfp) in grado di formare canali ionici in membrane lipidiche planari di fosfatidilcolina

Nel mio lavoro di tesi ho caratterizzato un nuovo peptide naturale chiamato Kfp in grado di formare canali ionici in membrane lipidiche planari costituite da fosfatidilcolina.
Il Kfp rappresenta il frammento N-terminale della kiwellina, una proteina che costituisce circa un terzo del contenuto proteico totale del frutto del kiwi.
Il Kfp interagisce con membrane lipidiche planari di fosfatidilcolina a formare canali ionici.
Le due caratteristiche fondamentali del peptide che ne determinano l'interazione con la membrana sono il suo numero di aminoacidi e la presenza di tratti ad elica nella sua struttura.
L'interazione del peptide Kfp con la membrana di fosfatidilcolina è favorita a pH acido. Ciò dipende dalla presenza di aminoacidi carichi nella struttura del peptide e dalla parziale carica negativa della fosfatidilcolina a queste condizioni di pH.
Il canale del Kfp ha una conduttanza abbastanza simile a quella di altri peptidi formanti canali ionici, come la calcitonina.
La conduttanza del canale aumenta con l'aumentare della concentrazione del peptide.
Il canale del Kfp è più permeabile agli anioni che ai cationi e questa caratteristica può essere modulata variando il pH. Infatti si riscontra una netta selettività per gli anioni a pH acido.

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1 I PEPTIDI E IL LORO UTILIZZO I piccoli peptidi: caratteristiche ed utilità del loro studio Lo studio del meccanismo alla base dell’incorporazione di peptidi in membrane lipidiche è di fondamentale importanza per comprendere come possano interagire peptidi e lipidi e come la composizione lipidica possa modulare le proprietà chimico-fisiche delle membrane. Le informazioni ottenute possono essere utilizzate: • per lo studio di altri fenomeni biologici, come la trasduzione del segnale o il trasporto delle proteine attraverso la membrana, dei recettori mitocondriali, o delle disfunzioni della membrana dovute ad un’anomala incorporazione delle proteine • per applicazioni farmacologiche e chimiche come nel caso dello studio dei peptidi calcitonina e magainina • per lo sviluppo tecnologico di biosensori Una delle caratteristiche fondamentali affinché un peptide possa essere incorporato in una membrana lipidica è la presenza di tratti ad α-elica nella sua struttura. L’α-elica è la struttura secondaria più abbondante nelle proteine, e pertanto è fondamentale studiare la tendenza a determinare la formazione di α- eliche da parte dei residui aminoacidici allo scopo di comprendere meglio il ripiegamento delle proteine e la struttura delle proteine. Ogni residuo aminoacidico ha una preferenza conformazionale diversa che viene determinata studiando quanto è frequente un dato aminoacido in strutture secondarie diverse di alcune proteine con struttura nota [1]. Il meccanismo con cui i peptidi interagiscono con le membrane lipidiche è ampiamente discusso. In definitiva, sono stati sviluppati cinque diversi modelli .

Tesi di Laurea

Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali

Autore: Cosimo Curigliano Contatta »

Composta da 54 pagine.

 

Questa tesi ha raggiunto 733 click dal 12/12/2006.

Disponibile in PDF, la consultazione è esclusivamente in formato digitale.