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La sintesi intratecale di IgG nel liquor: tecniche di rivelazione ed identificazione.

Estratto della Tesi di Daniele Casanova Borca

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7 4.2 Immunoglobuline Le Glicoproteine plasmatiche sono classificate, in base alla loro solubilità, in albumine e globuline, e possono essere ulteriormente distinte in base alla loro capacità elettroforetica. A seconda della diversa velocità di migrazione le Globuline si separano in gruppi (alfa, beta e gamma globuline) la maggior parte degli anticorpi migra nelle gamma globuline che costituiscono il terzo gruppo. Le immunoglobuline sono delle glicoproteine prodotte dal sistema immunitario, che possono essere presenti sia in forma solubile, nel circolo ematico o in liquidi biologici, che ancorate sulle membrane cellulari, in particolare sulla membrana dei Linfociti B. Hanno la funzione di riconoscimento degli antigeni, ovvero di particolari epitopi di molecole riconosciute come estranee. Tutte le immunoglobuline hanno le stesse caratteristiche strutturali di base ma presentano una enorme variabilità nelle regioni che legano l antigene; Ogni individuo ha la capacità di riconoscere un milione di antigeni diversi. Sono costituite da due catene pesanti (Heavy Chain) identiche, definite pesanti dato il loro peso molecolare di 50 kDa maggiore rispetto alle altre due catene leggere (light chains) identiche di 25 kDa unite fra loro da ponti disolfuro. In entrambe i tipi di catene sono presenti due porzioni funzionalmente diverse: una regione definita costante uguale in ogni immunoglobulina, ed una regione variabile che consente di riconoscere in modo specifico l antigene. Le regioni V variabili, in particolare le tre sequenze amminoacidiche delle regioni variabili definite Regioni Ipervariabili, delle catene pesanti e delle catene leggere si associano per formare il sito di legame per l antigene. Le Regioni C costanti delle catene pesanti consentono lo svolgimento delle diverse funzioni effettrici degli anticorpi; In base alla loro struttura permettono l interazione con molecole (proteine del complemento) e cellule del sistema immunitario (mastociti, fagociti, cellule NK) ed inoltre consentono l ancoraggio sulla membrana plasmatica dei linfociti B. Esistono cinque classi principali di catene pesanti (, , , e ) e due tipi di catene leggere ( e ) funzionalmente uguali . 7 4.2 Immunoglobuline Le Glicoproteine plasmatiche sono classificate, in base alla loro solubilità, in albumine e globuline, e possono essere ulteriormente distinte in base alla loro capacità elettroforetica. A seconda della diversa velocità di migrazione le Globuline si separano in gruppi (alfa, beta e gamma globuline) la maggior parte degli anticorpi migra nelle gamma globuline che costituiscono il terzo gruppo. Le immunoglobuline sono delle glicoproteine prodotte dal sistema immunitario, che possono essere presenti sia in forma solubile, nel circolo ematico o in liquidi biologici, che ancorate sulle membrane cellulari, in particolare sulla membrana dei Linfociti B. Hanno la funzione di riconoscimento degli antigeni, ovvero di particolari epitopi di molecole riconosciute come estranee. Tutte le immunoglobuline hanno le stesse caratteristiche strutturali di base ma presentano una enorme variabilità nelle regioni che legano l antigene; Ogni individuo ha la capacità di riconoscere un milione di antigeni diversi. Sono costituite da due catene pesanti (Heavy Chain) identiche, definite pesanti dato il loro peso molecolare di 50 kDa maggiore rispetto alle altre due catene leggere (light chains) identiche di 25 kDa unite fra loro da ponti disolfuro. In entrambe i tipi di catene sono presenti due porzioni funzionalmente diverse: una regione definita costante uguale in ogni immunoglobulina, ed una regione variabile che consente di riconoscere in modo specifico l antigene. Le regioni V variabili, in particolare le tre sequenze amminoacidiche delle regioni variabili definite Regioni Ipervariabili, delle catene pesanti e delle catene leggere si associano per formare il sito di legame per l antigene. Le Regioni C costanti delle catene pesanti consentono lo svolgimento delle diverse funzioni effettrici degli anticorpi; In base alla loro struttura permettono l interazione con molecole (proteine del complemento) e cellule del sistema immunitario (mastociti, fagociti, cellule NK) ed inoltre consentono l ancoraggio sulla membrana plasmatica dei linfociti B. Esistono cinque classi principali di catene pesanti (, , , e ) e due tipi di catene leggere ( e ) funzionalmente uguali . 7 4.2 Immunoglobuline Le Glicoproteine plasmatiche sono classificate, in base alla loro solubilità, in albumine e globuline, e possono essere ulteriormente distinte in base alla loro capacità elettroforetica. A seconda della diversa velocità di migrazione le Globuline si separano in gruppi (alfa, beta e gamma globuline) la maggior parte degli anticorpi migra nelle gamma globuline che costituiscono il terzo gruppo. Le immunoglobuline sono delle glicoproteine prodotte dal sistema immunitario, che possono essere presenti sia in forma solubile, nel circolo ematico o in liquidi biologici, che ancorate sulle membrane cellulari, in particolare sulla membrana dei Linfociti B. Hanno la funzione di riconoscimento degli antigeni, ovvero di particolari epitopi di molecole riconosciute come estranee. Tutte le immunoglobuline hanno le stesse caratteristiche strutturali di base ma presentano una enorme variabilità nelle regioni che legano l antigene; Ogni individuo ha la capacità di riconoscere un milione di antigeni diversi. Sono costituite da due catene pesanti (Heavy Chain) identiche, definite pesanti dato il loro peso molecolare di 50 kDa maggiore rispetto alle altre due catene leggere (light chains) identiche di 25 kDa unite fra loro da ponti disolfuro. In entrambe i tipi di catene sono presenti due porzioni funzionalmente diverse: una regione definita costante uguale in ogni immunoglobulina, ed una regione variabile che consente di riconoscere in modo specifico l antigene. Le regioni V variabili, in particolare le tre sequenze amminoacidiche delle regioni variabili definite Regioni Ipervariabili, delle catene pesanti e delle catene leggere si associano per formare il sito di legame per l antigene. Le Regioni C costanti delle catene pesanti consentono lo svolgimento delle diverse funzioni effettrici degli anticorpi; In base alla loro struttura permettono l interazione con molecole (proteine del complemento) e cellule del sistema immunitario (mastociti, fagociti, cellule NK) ed inoltre consentono l ancoraggio sulla membrana plasmatica dei linfociti B. Esistono cinque classi principali di catene pesanti (, , , e ) e due tipi di catene leggere ( e ) funzionalmente uguali .
Estratto dalla tesi: La sintesi intratecale di IgG nel liquor: tecniche di rivelazione ed identificazione.

Estratto dalla tesi:

La sintesi intratecale di IgG nel liquor: tecniche di rivelazione ed identificazione.

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Informazioni tesi

  Autore: Daniele Casanova Borca
  Tipo: Laurea liv.I
  Anno: 2013-14
  Università: Università degli Studi di Palermo
  Facoltà: Medicina e Chirurgia
  Corso: Tecniche di Laboratorio Biomedico
  Relatore: Domenico Lio
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 32

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analisi del liquor
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