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Caratterizzazione della SHMT dal batterio psicrofilo Psychromonas Ingrahamii e confronto con l'enzima omologo da E. coli

Estratto della Tesi di Angela Di Bello

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11 stessa classe, tranne alcune eccezioni, catalizzano la trasformazione dello stesso atomo di carbonio dell’aminoacido del substrato, per cui il nome di ogni classe identifica l’atomo di carbonio che subisce la modificazione. Sulla base della somiglianza della sequenza aminoacidica degli enzimi appartenenti alle varie classi, gli autori concludono che le classi α e γ sono correlate evolutivamente, mentre la classe β si è evoluta in modo indipendente. In seguito, gli stessi autori hanno analizzato la struttura di altri enzimi dipendenti dal PLP e hanno aggiunto una quarta classe di proteine. La famiglia α, rappresentata dall’aspartato aminotrasferasi, è la più ampia e la più diversificata dal punto di vista funzionale. Comprende diverse aminotrasferasi, liasi e decarbossilasi e si pensa sia la prima famiglia di enzimi dipendenti dal PLP ad essersi evoluta. La famiglia β, rappresentata dalla subunità  della triptofano sintasi, è composta da membri che condividono sia la struttura che la funzione, in quanto sono liasi, e catalizzano reazioni in cui partecipa sia il Cα che il Cβ dell’aminoacido substrato. La famiglia della D-alanina aminotrasferasi è composta da solo tre membri, ed è stata introdotta in quanto gli enzimi appartenenti a questa classe presentano una sequenza aminoacidica molto diversa rispetto agli enzimi delle altre classi. Infine la famiglia dell’alanina racemasi è composta da quest’enzima e da tre decarbossilasi (Alexander et al., 1994; Christen e Mehta, 2000). Un altro tipo di classificazione è bastato sul ripiegamento della catena polipeptidica ed è stato ottenuto confrontando tra loro le strutture secondarie e terziarie di diversi enzimi PLP-dipendenti (Grishin et al., 1995). È possibile individuare cinque classi diverse (fig. 7): - La classe di ripiegamento di tipo I comprende sei sottoclassi diverse. Gli enzimi sono attivi cataliticamente come omodimeri, ma in alcuni casi assemblano in complessi più grandi. Ogni subunità si ripiega in due domini: un dominio più grande in cui l'elemento centrale è un foglietto β di sette filamenti, e un dominio più piccolo, comprendente la parte C-
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Caratterizzazione della SHMT dal batterio psicrofilo Psychromonas Ingrahamii e confronto con l'enzima omologo da E. coli

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Informazioni tesi

  Autore: Angela Di Bello
  Tipo: Laurea liv.II (specialistica)
  Anno: 2013-14
  Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biologia
  Relatore: Stefano Pascarella
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 77

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Parole chiave

metabolismo
cristallografia
plp
shmt
psicrofilo
apoenzima
affinità cofattore
proprietà cinetiche
tetraidrofolato
struttura tridimensionale

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