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Proteine antigelo: caratteristiche, funzioni e applicazione alla tecnologia alimentare

Laurea liv.I

Facoltà: Agraria

Autore: Corrado Scaglione Contatta »

Composta da 44 pagine.

 

Questa tesi ha raggiunto 91 click dal 17/11/2017.

Disponibile in PDF, la consultazione è esclusivamente in formato digitale.

 

 

Estratto della Tesi di Corrado Scaglione

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11 CAPITOLO SECONDO 2 SCOPO DELL’ELABORATO Lo scopo dell’elaborato è quello di analizzare il meccanismo di azione delle proteine antigelo (AFPs), insieme alla loro differente struttura molecolare nei vari organismi produttori e di metterne in risalto le proprietà, quindi il loro possibile utilizzo nel campo alimentare. CAPITOLO TERZO AFPs NEGLI ORGANISMI VIVENTI 3.1 STRUTTURA DELLE AFPs NEI PESCI 3.1.1 AFPs TIPO I Questa classe di AFPs (69,70) è ricca in alanina (a.a. non polare e chirale) (3, 4, 19). Vi appartiene la più semplice AFP conosciuta, rilevata nelle classi di pesci Cottoidea e Pleuronectidae. È formata da 37 residui, di cui 23 sono alanina. Contiene tre ripetizioni di Thr-Ala-Ala-X-Ala-X-X-Ala-Ala-X-X ed ha una massa compresa tra i 3,3 e 4,5 kDa (4, 5, 19). La struttura secondaria predominante è ad alfa elica (3, 4), mentre la struttura terziaria (71) è caratterizzata da quattro ripetizioni di amminoacidi leganti il ghiaccio. Le catene laterali di questi amminoacidi sono rigide e formano una superficie di legame piana. 3.1.2 AFPs TIPO II Rappresentano la più grande categoria di proteine con attività di isteresi termica maggiore e sono state rilevate nella famiglia delle Hemitripteridae, nello sperlano (Osmerus mordax), nell’aringa atlantica (Cuplea harentus harengus) (15) e anche negli insetti (72), e nei nematodi dei germogli dell’abete rosso (73). Questa proteina è resa stabile dai legami disolfuro tra gli amminoacidi di cisteina; inoltre, sebbene l’alanina sia sempre l’amminoacido dominante, ci sono altri residui importanti: asparagina (Asn), treonina (Thr) e glutammina (Gln). Questa proteina è caratterizzata inoltre dalla presenza di domini specifici per il legame con il calcio. Sulla base del legame con il calcio, queste AFPs vengono suddivise in due ulteriori sottotipi. Lo studio sulle proteine di tipo II nell’aringa ha dimostrato che esse sono completamente dipendenti dalla presenza del calcio per la loro attività; sostituendo il calcio con ioni bivalenti, come zinco o magnesio, l’attività antigelo non diminuisce ma avvengono delle modificazioni nella morfologia dei cristalli di ghiaccio. Ne consegue che il calcio sia direttamente implicato con la formazione del legame con il ghiaccio.
Estratto dalla tesi: Proteine antigelo: caratteristiche, funzioni e applicazione alla tecnologia alimentare