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Studio in chemostato della produzione di superossidodismutasi con kluyveromices Marxianus

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Questi enzimi contenenti ferro e manganese hanno subunità molecolari di circa 23.000 dalton e, mentre l’enzima contenente ferro esiste unicamente in forma dimerica, l’analogo con manganese può esistere sia in forma dimerica sia tetramerica (Parker et al., 1984). Il contenuto in metallo nei vari enzimi varia tra uno e due atomi per dimero, ciò forse dovuto alla perdita del metallo durante i processi di purificazione. I dati cristallografici sulla Fe-SOD indicano la presenza di due siti per il legame con il metallo (Ringe et al., 1983). I ligandi del manganese si trovano nell’identica posizione della ferro-proteina (Barra et al., 1985) e ci sono evidenze che la Mn-SOD e la Fe-SOD sono strutturalmente omologhe (Stallings et al., 1984). Fig. 8. Struttura tridimensionale e sito di legame per il metallo della Fe-SOD Le poche conoscenze attuali sulle due metallo-proteine sono sufficienti a delineare un meccanismo di reazione abbastanza analogo a quello della Cu,Zn- SOD, ma non per identificare le basi della funzione catalitica. La Mn-SOD e la Fe- SOD non sono strutturalmente correlate all’isoenzima contenente zinco e rame. Il meccanismo catalitico della proteina contenente ferro o manganese segue lo schema generale mostrato per la Cu,Zn-SOD, coinvolgendo le coppie di Fe(ΙΙΙ)/Fe(ΙΙ) e di Mn(ΙΙΙ)/Mn(ΙΙ). Nel caso della Mn-SOD si ipotizza che l’attività del sito catalitico sia coinvolta nella formazione di specie finali (Pick et al., 1974) (Lavelle et al., 1977). L’efficienza catalitica è leggermente più bassa nell’isoenzima 15
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Informazioni tesi

  Autore: Matteo Fabbri
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2005-06
  Università: Università degli Studi di Bologna
  Facoltà: Scienze Biotecnologiche
  Corso: Biotecnologie
  Relatore: Diego Matteuzzi
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 105

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