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Studi di citossicità del peptide beta-amiloide (1-40), implicato nel morbo di Alzheimer, su protisti utilizzati come organismi modello

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Fig. 2 Modello generale di aggregazione di proteine denaturate. Le diverse strutture degli aggregati sono state osservate al microscopio a forza atomica (Muchowsky et Wacker, 2005). Poichè βA è un peptide anfipatico, gli oligomeri solubili possono organizzarsi in micelle proteiche la cui formazione mostra una dipendenza critica dalla concentrazione (Kayed et al., 2003). Gli oligomeri solubili sono stati ritrovati anche nel fluido cerebrospinale dei pazienti affetti da Alzheimer (Pitschke et al., 1998) e la loro presenza, piuttosto che quella delle placche, nel cervello umano è meglio correlata alla severità della patologia (Kayed et al., 2003). Di particolare interesse è il recente studio condotto da Kayed e collaboratori (Kayed et al., 2003) che ha dato risultati piuttosto sorprendenti: un anticorpo (da siero policlonale ottenuto tramite vaccinazione di coniglio) che riconosce in modo specifico gli intermedi oligomerici solubili di βA, è in grado di legare sia le particelle sferiche, che compaiono precocemente durante la fibrillogenesi, sia le protofibrille, presenti in tempi successivi, indicando che entrambe mostrano, almeno in parte, una stessa struttura, riconosciuta dall’anticorpo. Inoltre, lo stesso anticorpo è capace di reagire con gli aggregati oligomerici e protofibrillari di molte altre proteine amiloidogeniche ( α-sinucleina, IAPP, poliglutammina, lisozima, insulina umana e peptide del prione 106-126), riconoscendo 13
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Informazioni tesi

  Autore: Annalisa Galletti
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2006-07
  Università: Università degli Studi di Pisa
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze Biologiche
  Relatore: Antonella Sgarbossa
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 121

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Parole chiave

alzheimer's disease
amiloidosi
blepharisma japonicum
dicroismo circolare
fibrille amiloidi
fibrillogenesi
ipericina
malattie neurodegenerative
tioflavina t

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