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Studio Esi-Ms di dinamiche conformazionali metanolo-indotte di proteine adibite al trasporto di retinolo e acido retinoico (CrbpI, CrbpII e Crabp) mediante scambio idrogeno e deuterio

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________________________________________________________________Introduzione ______________________________________________________________________ 10 amminoacidiche Ε-I e Ε-J e un residuo basico, generalmente Arginina, appartenente all’ultima catena del Ε-barrel. Studi di mutagenesi a carico della proteina ALBP a livello del Trp in posizione 8, sostituito con un residuo di Phe o Tyr, hanno reso tale proteina insolubile in ambiente acquoso, mentre sostituzioni analoghe, coinvolgenti un residuo di Trp in posizione 98, hanno conferito invece una maggiore solubilità. A livello della catena Ε-A altri residui amminoacidici diversi dal Trp potrebbero essere coinvolti in significativi cambiamenti conformazionali. Le iLBP s contengono infatti 9-11 residui di glicina e più dell’80% di esse, poiché prive di catena laterale, presentano valori positivi dell’angolo di torsione ∴ tra l’azoto peptidico e l’atomo di carbonio. In particolare, risulta importante il residuo di glicina in posizione 6; infatti, qualsiasi altro tipo di amminoacido avente una catena laterale in questa posizione potrebbe interferire con il residuo di Trp occupante la posizione 8. Angoli ∴ positivi si riscontrano in altri tipi di amminoacidi diversi dalla glicina, specie in residui che contengono Asn/Asp, ed è una caratteristica ricorrente in questa famiglia di proteine >21 ≅. La catena laterale del residuo di Arginina situata a livello di questa catena e a livello della catena Ε-I forma legami ad idrogeno con gli atomi della catena carbonilica principale all’inizio di Ε-J che corrisponde ad una Thr123. Inoltre, in posizione 4 esiste la preferenza per un residuo idrofobico (solitamente Phe/Tyr nelle iLBP S ma più variabile nelle eLBP S ) in grado di interagire con le catene laterali degli amminoacidi, costituenti le catene C-terminali del Ε-barrel >22 ≅. Comune a tutte le iLBP s è la presenza tra le catene Ε-D e Ε-E di una “gap-region” priva di legami a idrogeno e in grado di conferire a queste proteine una certa flessibilità conformazionale. L’analisi conformazionale in questa porzione della proteina ha evidenziato la presenza di una molecola di acqua, dalla quale nasce un’estesa serie di legami ad idrogeno caratterizzante il Ε-barrel. L’esistenza di questa regione probabilmente è da attribuirsi ad una ridotta lunghezza delle due catene ( Ε-D e Ε-E), poiché nella RBP tali catene hanno lunghezze maggiori e non si rivela alcuna “gap-region”. In prossimità della parte inferiore di questa zona si riscontra una regione a carattere apolare, costituita da amminoacidi appartenenti alle catene idrofobiche laterali. In particolare sono presenti due residui altamente conservati di fenilalanina in posizione 64 e 70, un residuo di valina in posizione 49 e un’isoleucina in posizione 84.
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Informazioni tesi

  Autore: Sarah Del Maestro
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2002-03
  Università: Università degli Studi di Parma
  Facoltà: Farmacia
  Corso: Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
  Relatore: Marilena Musci
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 75

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Parole chiave

esi-ms
molecole farmacologicamente attive
retinoidi
spettrometria di massa
acido retinoico
chimica analitica
mioglobina
crbpi
scambio idrogeno-deuterio
proteine globulari
molecole proteiche
crbpii
crabp
retinolo

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