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Struttura e attività di nuovi antagonisti adenosinici A2A

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6 Le diversit� strutturali del terzo territorio citoplasmatico e dell�estremit� carbossiterminale conferiscono la specificit� di legame dei diversi recettori con le diverse proteine G. Nella parte citoplasmatica della struttura recettoriale, e soprattutto nella coda carbossiterminale sono presenti numerosi siti di fosforilazione, che sono molto importanti da un punto di vista funzionale poich� coinvolti nel disaccoppiamento del recettore della proteina G e quindi nel fenomeno della desensibilizzazione. Mentre un vasto numero di farmaci clinicamente importanti sono capaci di inibire l�attivazione recettoriale interferendo con il legame dell�agonista (antagonisti), nessun farmaco si � ora rivelato utile per inibire in modo specifico l�interazione recettore-proteina G. Interazioni con le proteine G Come per tutti i recettori accoppiati alle proteine G 4 , che hanno lo stesso ligando endogeno, le regioni a pi� alta omologia sono nelle porzioni transmembranali ed in quella citoplasmatica vicino alla membrana. Caratteristica comune ai recettori accoppiati a tali proteine � la presenza dell�amminoacido prolina. Questo � necessario alla flessibilit� strutturale per trasmettere il cambiamento conformazionale, conseguente al legame con il ligando endogeno, e per determinare in questo modo l'attivazione delle proteine G. Anche la presenza di residui di cisteina nelle anse extracellulari � una caratteristica comune dei recettori accoppiati alle proteine G: questi residui amminoacidici possono formare ponti disolfuro in grado di influenzare il legame di agonisti o antagonisti al recettore. Sono anche presenti dei siti di N-glicosilazione situati in diverse porzioni di recettori adenosinici, la cui funzione rimane oscura anche se si pensa che possano stabilizzare la conformazione proteica o modularne la funzione. Le regioni transmembranali sono responsabili del legame con il ligando e, come per altri recettori di questa famiglia, si pensa che il sito di legame sia situato lontano dalla superficie della membrana cellulare.
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Struttura e attività di nuovi antagonisti adenosinici A2A

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Informazioni tesi

  Autore: Elisabetta Poli
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2001-02
  Università: Università degli Studi di Ferrara
  Facoltà: Farmacia
  Corso: Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
  Relatore: Valeria Ferretti
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 81

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Parole chiave

adenosina
antagonisti a2a
legame idrogeno
recettori
diffrattometria
conformazione molecolare
metodo di free-wilson
monocristalli

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