Effetto catalitico

Come deidrogenasi o trans-deidrogenasi perché sono trasporti di idrogeno.
I substrati cedono l’unità riducente alle ossidoriduttasi che le accettano grazie al coenzima.



Il legame del coenzima con l’apoproteina è un legame ionico dovuto alle interazioni della struttura pirofosforica e dei residui basici degli amminoacidi del sito catalitico.
NAD⁺ e NADP⁺ sono differenti: NADP⁺ ha un’interazione aggiuntiva con il fosforile in 3’.
La carica netta del coenzima cambia durante il processo: nel NADP⁺ passa da -4 a -3, nel NAD⁺ passa da -2 a -1.
Il substrato interagisce col coenzima solo se questo si trova nella conformazione sterica appropriata (catalisi stereospecifica). Il cambiamento della costante di dissociazione (fino a valori di 10³-10⁴) che si crea, dà una bassa affinità per la forma ridotta del coenzima. L’apoproteina ha una grande affinità per la forma ossidata.
In natura la parte proteica fa da selettore per gli effetti finali: ci sono ossidoriduttasi che fanno da riducenti, hanno quindi affinità per il coenzima ridotto, si legano ad esso e riducono il substrato rilasciando il coenzima ossidato.

CARATTERISTICHE DEL SUBSTRATO

Perché un substrato venga riconosciuto dalle ossidoriduttasi deve possedere un gruppo funzionale in grado di andare in redox che contiene un C (gruppo funzionale monocarbonioso).




Le componenti redox possono essere disposte in una “serie elettrochimica dei componenti biologici”, ordinata secondo gradienti di potenziale. Sistema a semicelle variando le condizioni standard (25° C, pH = 7).

Le ossidoriduttasi piridiniche si inseriscono con altre ossidoriduttasi (flaviniche) a seconda della posizione in cui si trovano (dipende dalla proteina).



Nelle catene respiratorie l’equilibrio è spostato verso sinistra.