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Studio tramite simulazioni classiche e quantomeccaniche della coordinazione dello Zn(II) nel peptide Aβ 1-16

Il lavoro di tesi qui presentato riguarda lo studio mediante simulazioni di dinamica molecolare classica e QM/MM-ONIOM dell’interazione del peptide beta-amiloide con lo ione metallico Zn(II). Negli ultimi anni, e' stato dimostrato che numerose malattie dipendono dall’alterazione del folding proteico. Tali malattie comprendono la malattia di Alzheimer (AD), le encefalopatie spongiformi, la corea di Huntington, il morbo di Parkinson, il diabete di tipo II, l’amiloidosi da dialisi, la sclerosi laterale amiotrofica (SLA) ecc.

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Capitolo 1 Le proteine 1.1 La struttura delle proteine Le proteine sono le macromolecole piu` versatili dei sistemi viventi e hanno un ruolo fondamentale in tutti i processi biologici. Le proteine possono agire da catalizzatori, trasportare o conservare altre molecole come l’ossigeno, fornire un supporto meccanico o una protezione immunitaria, generare un movimento, trasmettere impulsi nervosi e controllare la crescita e il differenziamento. Le proteine sono polimeri lineari costituiti da unita` monomeriche dette ammi- noacidi, legati tra di loro attraverso un legame covalente, che prende il nome di legame peptidico, per questo le proteine sono note come polipeptidi. Figura 1.1: Struttura generica di un amminoacido 2

Laurea liv.II (specialistica)

Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali

Autore: Alessandro Maiorana Contatta »

Composta da 222 pagine.

 

Questa tesi ha raggiunto 1168 click dal 02/07/2010.

Disponibile in PDF, la consultazione è esclusivamente in formato digitale.