Risposte alle gibberelline: lo stato di aleurone dei cereali

Le cariossidi dei cereali possono essere suddivise in tre parti: l'embrione, l'endosperma e la fusione testa-pericarpo. L'embrione che si svilupperà in una nuova pianticella, è costituito da un organo specializzato per l'assorbimento, lo scutello. L'endosperma è, invece, formato da due tessuti l'endosperma amilaceo e lo strato di aleurone. L'endosperma amilaceo è formato da cellule dalla parete sottile e piene di granuli d'amido, mentre le cellule dell'aleurone sono racchiuse dentro pareti spesse e contengono un gran numero di organuli che accumulano proteine definiti granuli di aleurone o corpi proteici. L'unica funzione dello strato di aleurone delle cariossidi dei cereali pare essere la sintesi e il rilascio di enzimi idrolitici nell'endosperma amilaceo durante la germinazione. Di conseguenza le riserve alimentari accumulate nell'endosperma sono degradate da enzimi idrolitici e gli zuccheri solubilizzati, gli amminoacidi e altri prodotti vengono trasportati verso l'embrione in via di accrescimento. I due enzimi responsabili della degradazione dell'amido sono l'α- e la β-amilasi. La prima idrolizza internamente le catene di amido per produrre oligosaccaridi costituiti da residui di glucosio, mentre la seconda degrada l'amido a partire dalle zone terminali per produrre maltosio (disaccaride), che può essere ulteriormente degradato in due residui di glucosio dall'enzima maltasi. Dopo aver completato la sintesi e la secrezione di enzimi idrolitici le cellule di aleurone vanno incontro a morte cellulare programmata. Comunque la secrezione degli enzimi che degradano l'amido dipende dalla presenza dell'embrione, che sintetizza e libera nell'endosperma, durante la germinazione, GA. Quindi l'embrione sembra il sito di biosintesi della GA, mentre l'aleurone è solo un sito di risposta. Le componenti della catena di trasduzione del segnale delle GA nelle cellule dell'aleurone sono state identificate nella membrana plasmatica, nel citosol e nel nucleo. Numerose prove sperimentali indicano che la GA biologicamente attiva, percepita sulla membrana plasmatica e legata ad un ipotetico recettore proteico, interagisce con una proteina eterotrimera G localizzata sulla membrana. Si sa anche che il segnale GA coinvolge eventi sia Ca2+ dipendenti che indipendenti. Infatti, una parte della via di segnale porta al rapido aumento della concentrazione di Ca2+ intracellulare, mentre l'altra parte porta direttamente all'induzione dell'espressione genica dell'α-amilasi, anche a basse concentrazioni di calcio. Infatti, oltre al calcio, un altro secondo messaggero potenziale nella via di trasduzione del segnale delle GA è il GMP ciclico (cGMP) che aumenta dopo il trattamento con GA. In dettaglio:
1) la GA1 dell'embrione si lega prima ad un ipotetico recettore di membrana sulla superfici di una cellula dell'aleurone;
2) il complesso cellula-GA di superficie-recettore interagisce con una proteina eterotrimera G, dando inizio a due catene separate di trasduzione del segnale;
3) una via calcio-indipendente che coinvolge cGMP e molte altre componenti porta all'attivazione di una proteina F-box, che è parte di un complesso SCF-ubiquitina ligasi;
4) la GA1 può anche entrare direttamente nella cellula e legarsi ad una proteina recettore alternativa, localizzata principalmente nel nucleo;
5) la proteina F-box attivata si lega ad un dominio repressore DELLA che blocca la trascrizione di un gene GAMYB;
6) il repressore è degradato dal complesso SCF-ubiquitina ligasi;
7) la degradazione del repressore permette l'espressione di GAMYB e di altri geni precoci;
8) la proteina GAMYB neo-sintetizzata entra nel nucleo e si lega ai promotori di α-amilasi e di geni che codificano altri enzimi idrolitici, attivando la trascrizione di questi geni;
9) l'α-amilasi e le altre idrolasi sono sintetizzate nell'ER rugoso e le proteine sono secrete dal Golgi.