Reazioni di ossido-riduzione e trasporto degli elettroni

Le reazioni di ossidoriduzione, processi in cui si ha il trasferimento di elettroni, hanno una importanza biochimica immensa: infatti, esse sono la fonte della maggior parte dell'energia libera che i sistemi viventi utilizzano (riduzione: acquisto di elettroni; ossidazione: perdita di elettroni). Le variazioni di energia libera di una reazione di ossido-riduzione possono essere determinate misurando semplicemente il potenziale redox con un voltometro. Comunque, ogni reazione redox può essere divisa nelle sue due semireazioni che la compongono. A queste semireazioni può essere assegnato un potenziale di riduzione. Quest'ultimi devono essere definiti sulla base di alcuni standard arbitrari. Per convenzione, infatti, i potenziali di riduzione standard vengono riferiti alla semireazione standard dell'idrogeno. In generale, i potenziali di riduzione standard (ξ0), quantificano la tendenza delle specie chimiche ad essere ridotte o ossidate. Quindi, la differenza di potenziale di riduzione standard, Δξ'0, per una reazione redox che coinvolge due coppie redox viene espressa da: Δξ'0= ξ'0 (accettore) – ξ'0 (donatore). Il Δξ'0 è correlato alla variazione di energia libera del processo da: ΔG°= -nFΔξ'0 (n=n° di e- trasferiti e F= cost. di Faraday). Quando il Δξ è positivo, ΔG è negativo e si ha quindi un processo spontaneo. In una reazione spontanea, gli elettroni sono donati dalla semireazione con un potenziale di riduzione più negativo e sono accettati dalla semireazione con potenziale di riduzione più positivo. Dunque, più positivo è il potenziale di riduzione, più elevata è l'affinità per gli elettroni della forma ossidata della coppia. Ad esempio, l'H2O, che si tiene molto stretti i suoi elettroni, ha un potenziale standard di riduzione negativo. L'O2, invece, ha un ξ'0 positivo, è cioè un forte agente ossidante. Le reazioni di trasferimento degli elettroni hanno un enorme importanza biologica. Nella catena mitocondriale di trasporto degli elettroni, la fonte principale di ATP negli eucarioti, gli elettroni passano dal NADH fino all'O2 attraverso una serie di accettori di e- con potenziali di riduzione crescenti. Questa cascata di energia libera + accoppiata alla sintesi di ATP da ADP e Pi. Il NADH quindi funziona come un coenzima per il trasferimento di elettroni “ricchi di energia”. Le semireazioni per l'ossidazione del NADH:                                                                                                                                
 (1)       NAD+ + H+ + 2e- → NADH           ξ'0 = -0,315 V
 (2)       ½O2 + 2H+ + 2e- → H2O            ξ'0 = 0,815 V
poiché la semireazione (2) ha il ξ'0 più elevato (quindi una maggiore affinità per gli elettroni), nella reazione accoppiata, la semireazione (1) viene rovesciata e il NADH diventa il donatore di elettroni e l'O2 accettore di e-. La reazione complessiva, quindi, risulta essere:
½O2 + NADH + H+ → H2O + NAD
Δξ'0 = 0,815 - (-0,315) = 1,130 V                   
ΔG° = -218 KJ/mole-1
Quindi, in condizioni biochimiche standard, l'ossidazione di una mole di NADH da parte dell'O2 (con trasferimento di 2 moli di e-), è associata al rilascio di 218 KJ di energia libera. Dunque, questa reazione è altamente esoergonica. Nella catena di trasporto degli elettroni, invece di incontrare direttamente l'O2, gli elettroni passano attraverso tre complessi proteici contenenti centri redox con un affinità per gli elettroni progressivamente più alta (ξ'0 che aumentano). Ciò permette di spezzare la grande variazione di energia libera complessiva in tre parti più piccole, ognuna accoppiata alla sintesi di ATP, in un processo detto fosforilazione ossidativa.  Dato che l'energia libera necessaria per sintetizzare una molecola di ATP corrisponde a 30,5 KJ/mol-1, l'energia libera di ossidazione del NADH dall'O2 è sufficiente a determinare la formazione d 3 molecole di ATP. Invece, l'ossidazione del FADH2, la cui entrata nella catena di trasporto è regolata da un quanto complesso proteico, è accoppiata in modo analogo alla sintesi di due molecole di ATP. In condizioni biochimiche standard, l'efficienza termodinamica della fosforilazione ossidativa è del 42%, in condizioni fisiologiche di mitocondri attivi, invece, può arrivare anche a circa il 70%.