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Metodologie mass-spettrometriche e spettroscopiche per lo studio di sistemi di interesse biologico

Informazioni tesi

  Autore: Roberta De Carolis
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2003-04
  Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Chimica
  Relatore: Anna Giardini
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 129

In questo lavoro ci siamo occupati di due aspetti fondamentali in questi tipi di sistemi: il riconoscimento chirale e le forze di interazione debole. La valutazione di tali interazioni, molto spesso legate a processi di riconoscimento chirale, e la comprensione del loro legame con l’attività biologica del sistema piu’ complesso è uno degli obbiettivi della moderna ricerca chimico-fisica. Noi abbiamo preso in considerazione due classi di molecole: analoghi fosfonici degli amminoacidi (acidi amminofosfonici e amminoacidi fosforilati) e basi azotate.
Le biomolecole fosforilate sono state analizzate mediante spettrometria di massa ESI-CID-MS2 allo scopo di ottenere parametri chimico-fisici che discriminassero i loro complessi diastereomerici, utilizzata applicando il metodo cinetico. Tale metodologia si è rivelata un valido strumento di discriminazione chirale.
Il metodo cinetico si è mostrato valido anche come mezzo per ottenere informazioni sulle stabilità relative dei complessi trimerici delle basi azotate con i cationi bivalenti. Alcune informazioni qualitative su questi sistemi sono state ottenute anche utilizzando la spettrometria di massa PLAD-TOF-MS. Si è visto infatti che alcuni di questi complessi sono stabili alle temperature di ablazione. Questo è un indice della grande affinità che i cationi metallici hanno per le basi azotate.

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INTRODUZIONE I metodi chimico-fisici sono diventati sempre più importanti nello studio dei sistemi biologici negli ultimi decenni, da quando la tecnologia ha reso possibile misure su sistemi complessi limitando al minimo le alterazioni delle condizioni naturali e rendendo quindi significativi i risultati ottenuti. Storicamente il primo grande successo della chimica fisica nello studio delle macromolecole biologiche fu la determinazione della struttura del B- DNA mediante raggi x [1], coadiuvata dalla sintesi di DNA sintetico con un metodo analogo alla sintesi di Merrifield[2] . Fu la prova sperimentale che il modello proposto nel 1953 da Watson e Crick [3]era valido. L’analisi chimico-fisica delle molecole biologiche è di fondamentale importanza nello studio dei processi biochimici, in quanto consente di comprendere a livello microscopico, almeno in teoria, i meccanismi intrinseci che governano il comportamento delle molecole chiave della vita. Tuttavia risulta spesso difficile, a causa della complessità di questi sistemi e del fatto che ogni metodologia di studio deve tenere conto delle condizioni fisiologiche del particolare sistema. Per ovviare al problema della complessità, la ricerca chimico-fisica molto spesso prende in considerazione i precursori delle macromolecole, sia perché la loro analisi risulta piu’ semplice sotto diversi aspetti, ma anche perché la comprensione dei meccanismi intrinseci non può prescindere dallo studio delle piu’ intime componenti del sistema. Altre volte si lavora confrontando i risultati ottenuti su molecole simili, ma non identiche. Questo nel tentativo di spiegare il ruolo che le singole substrutture rivestono nell’attività dell’intera molecola. In questo lavoro ci siamo occupati di due aspetti fondamentali in questo tipo di sistemi: il riconoscimento chirale e le forze di interazione non covalente. E’ noto come moltissimi processi biologici siano caratterizzati da un alto grado di selettività chirale e che l’esistenza stessa delle 1

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Parole chiave

discriminazione chirale
forze di interazione debole
metodo cinetico
spettrometria esi

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