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Struttura e attività di nuovi antagonisti adenosinici A2A

Informazioni tesi

  Autore: Elisabetta Poli
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2001-02
  Università: Università degli Studi di Ferrara
  Facoltà: Farmacia
  Corso: Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
  Relatore: Valeria Ferretti
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 81

Scopo della tesi:
1) Misure di diffrazione dei raggi X da monocristallo per ottenere le strutture tridimensionali degli antagonisti A2A pirazolo-triazolo-pirimidinici
2) Analisi della geometria e delle modalità di impacchettamento delle strutture allo scopo di comprendere le loro modalità di interazione
3) Studio conformazionale delle molecole ottenute usando programmi di meccanica molecolare e semiempirici
4) Analisi dell’affinità recettoriale mediante analisi di Free-Wilson su 67 derivati allo scopo di individuare i sostituenti che influenzano l’interazione ligando-recettore

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4 1° PARTE: Recettori accoppiati alle proteine G Circa l�80% degli ormoni, dei neurotrasmettitori e dei neuromodulatori regolano le interazioni cellulari 1 . Essi sono i cosiddetti primi messaggeri, che inducono le loro risposte combinandosi con specifici recettori, che sono accoppiati agli effettori (siano enzimi o canali ionici) attraverso proteine G. A questa famiglia di recettori si legano agonisti chimicamente molto diversi, come le ammine biogene (noradrenalina, serotonina, dopamina), i peptidi (sostanza P, angiotensina), gli ormoni glicoproteici (LH, FSH, TSH) ed i fotoni, se il recettore � il pigmento visivo rodopsina. Sia la formazione di cAMP (adenosin monofosfato ciclico) che la regolazione del turnover dei fosfoinositidi, come l�attivazione della fosfolipasi A 2 o la modulazione di specifici canali ionici al K + o al Ca 2+ , avvengono con la partecipazione di proteine G. Figura 1. Struttura dei recettori accoppiati alle proteine G

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Parole chiave

adenosina
antagonisti a2a
legame idrogeno
recettori
diffrattometria
conformazione molecolare
metodo di free-wilson
monocristalli

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