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Sviluppo di un nuovo saggio per l’idrolisi del sulfatide da parte dell’enzima Arilsulfatasi A: rilevanza per la cura della Leucodistrofia Metacromatica

Estratto della Tesi di Francesca Lonardo

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1.4 ARILSULFATASI A (ArsA) un membro della famiglia delle sulfatasi Le sulfatasi costituiscono un gruppo di enzimi (di cui alcuni sono essenziali per la corretta composizione delle ossa e della cartilagine), i quali catalizzano l’idrolisi del legame solfato-estere (cioè degli esteri di acido solforico) di un’ampia varietà di substrati, compresi glicosaminoglicani, solfolipidi e steroidi solfatati nelle cellule eucaristiche. Nel genoma umano sono stati identificati 16 geni che codificano per 16 differenti sulfatasi, simili per funzione e struttura (Parenti et al., 1997). Questa correlazione funzionale, preannuncia un alto grado di similarità nella sequenza aminoacidica delle sulfatasi. Infatti, l’allineamento di sequenza, delle proteine prodotte da geni codificanti sulfatasi rivela la presenza di un elevato grado di sequenze aminoacidiche conservate lungo l’intera lunghezza delle proteine. Questo è anche evidente nelle solfatasi di diverse specie ( dato dimostrato dal clonaggio di geni sulfatasi di diverse specie: uomo, topo, rato, capra, eucarioti inferiori), ed in in particolare nelle loro regioni N-terminali. Questo ha suggerito che le sulfatasi sono codificate da geni conservati nel corso dell’evoluzione, che condividono un comune antenato “un gene ancestrale ”, che ha subito eventi di duplicazione (Parenti et al., 1997; Diez-Roux G. 2005). La riduzione dell’attività enzimatica delle sulfatasi, è collegata a diverse malattie di accumulo lisosomiale, come mucopolisaccaridosi (MPS), leucodistrofia metacromatica (MLD) e malattie non lisosomiali X-linked come ictiosi (XLI) e condroplasia punctata (CDPX). (La causa di questi disordini, è la presenza di mutazioni nei geni codificanti sulfatasi, che 18
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Informazioni tesi

  Autore: Francesca Lonardo
  Tipo: Tesi di Laurea Magistrale
  Anno: 2011-12
  Università: Università degli Studi di Perugia
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biologia molecolare e cellulare
  Relatore: Sabata Martino
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 53

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