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Stress cardiovascolare: modulazione della proteina BAG3

Estratto della Tesi di Rita Manzo

Estratto dalla tesi: Stress cardiovascolare: modulazione della proteina BAG3
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flessibili (Haley D.A. et al., 2000) e questa caratteristica complica non poco lo studio della 
loro struttura. Solo recentemente sono stati fatti dei progressi nella caratterizzazione 
strutturale di alcuni membri delle sHsp di mammifero. Le sHsp interagiscono con proteine 
parzialmente non ripiegate e prevengono la formazione di aggregati proteici dannosi (Vos 
M.J. et al., 2008). Inoltre, HspB8 interagisce con BAG3 e il complesso risultante stimola 
l’autofagia e attiva il pathway di eIF2α che, a sua volta, causa inibizione selettiva della sintesi 
proteica (Carra S. et al., 2009). 
1.3.4.2 Interazione tra BAG3 e HspB8 
HspB8, è uno chaperone molecolare in grado di riconoscere e legare le proteine mal 
ripiegate e di prevenirne l’aggregazione (Young J.C. et al., 2004). Il destino dei substrati da 
essi “sequestrati” dipende dall’interazione con le proteine BAG. Il complesso recentemente 
descritto in grado di stimolare la degradazione proteica mediante macroautofagia è appunto 
costituito da HspB8 e BAG3, quest’ultima responsabile dell’induzione del processo 
macroautofagico. E’ stato  suggerito che HspB8 riconosce  le proteine mal ripiegate mentre 
BAG3, attraverso il suo dominio ricco in proline, recluta  ed attiva l’apparato responsabile 
della macroautofagia (Carra S. et al., 2008). HspB8 forma un complesso stabile e 
stechiometrico con BAG3 sia quando è overespressa che  non. Il dominio α-cristallino delle 
sHsp rappresenta la porzione idrofobica contenente due strutture β a livello della quale HspB8 
interagisce con BAG3. Pertanto Fuchs et al. hanno investigato sulla possibilità che altri 
membri della famiglia fossero in grado di legare BAG3 e l’unico in grado di farlo è risultato 
HspB6.  
Il dominio attraverso cui BAG3 è in grado di interagire con HspB8 è localizzato tra il 
dominio WW ed il dominio PXXP (56-301). Per identificare con precisione la regione 
responsabile di tale interazione, si è proceduto ad un’analisi dettagliata della struttura primaria 
di BAG3 tra i residui amminoacidici 56-301 in diverse specie. Sono state identificate due

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Informazioni tesi

  Autore: Rita Manzo
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2012-13
  Università: Università degli Studi di Salerno
  Facoltà: Farmacia
  Corso: Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
  Relatore: Maria Pascale
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 88

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