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Studi di citossicità del peptide beta-amiloide (1-40), implicato nel morbo di Alzheimer, su protisti utilizzati come organismi modello

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Fino a pochi anni fa, l’idea comune era che i pricipali agenti patologici fossero le fibrille amiloidi. In supporto a questa ipotesi, numerosi studi hanno dimostrato che gli aggregati βA sono tossici in vitro (Pike et al., 1993) e la tossicità è stata imputata alla specifica morfologia fibrillare (Seilheimer et al., 1997). La co-localizzazione degli aggregati proteici con i tessuti degenerati e l’associazione della loro presenza coi sintomi della malattia sono un forte indizio del coivolgimento dei depositi amiloidi nella patogenesi (Soto, 2001). Recentemente, è emersa una visione alternativa secondo cui non gli aggregati insolubili, ma piuttosto gli intermedi oligomerici solubili sono la principale specie tossica. Studi su cavie hanno mostrato come danni significativi ai tessuti e sintomi clinici appaiano prima che sia individuato alcun aggregato, il che implica la presenza di un intermedio nel pathway amiloidogenico che potrebbe essere la causa reale della patogenicità (Zerovnick, 2002). A conferma di ciò, placche amiloidi sono state trovate anche in individui che non mostrano i sintomi clinici dell’Alzheimer (Katzmann et al., 1988) e, negli individui affetti, la gravità della patologia non sembra direttamente associabile alla densità delle placche (Terry et al., 1981). Pertanto, è stato ipotizzato che l’aggregazione delle proteine in fibrille possa rappresentare un evento protettivo che “libera” la cellula dalle specie tossiche prefibrillari, quindi le fibrille non sarebbero altro che riserve finali stabili e “innocue” di tali forme tossiche (Roher et al., 2000). Il peptide, nel corso della fibrillogenesi, assembla in piccoli aggregati prefibrillari metastabili e solubili. Questi oligomeri solubili, definiti anche ligandi diffusibili βA- derivati, o ADDLs (A β-Derivates Diffusible Ligands), includono particelle sferiche di 2.7- 4.2 nm di diametro, che si formano precocemente, e strutture curvilinee dette protofibrille, derivanti dall’unione delle particelle sferiche a formare “stringhe” (Hartley et al., 1999). 12
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Informazioni tesi

  Autore: Annalisa Galletti
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2006-07
  Università: Università degli Studi di Pisa
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze Biologiche
  Relatore: Antonella Sgarbossa
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 121

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Parole chiave

alzheimer's disease
amiloidosi
blepharisma japonicum
dicroismo circolare
fibrille amiloidi
fibrillogenesi
ipericina
malattie neurodegenerative
tioflavina t

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