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Meccanismi di immuno-regolazione: PARP-1 svolge ruoli opposti nel differenziamento delle cellule Th2 e T regolatorie

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2 Il dominio di automodificazione si trova tra i residui 374 e 525; esso funziona come sito accettore primario di poliADP-ribosio grazie alla presenza di 15 residui di glutammato (Cherney et al., 1987; D‟Amours et al., 1999; Kawaichi et al., 1981; Uchida et al., 1987). E‟ presente, inoltre, un modulo BRCT, responsabile delle interazioni proteina-proteina. Recentemente è stato identificato un motivo a cerniera di leucine coinvolto nella dimerizzazione di PARP e nella sua interazione con altre proteine (D‟Amours et al., 1999; Hassa and Hottiger, 2008). Il dominio catalitico si estende tra i residui 526 e 1014. L‟ attività enzimatica viene completamente abolita se si eliminano gli ultimi 45 aa al C-terminale di questo dominio. I residui tra le posizioni 859 e 908 rappresentano una sequenza catalitica denominata “PARP signature”, altamente conservata filogeneticament e e presente in tutti i membri della famiglia PARP; dagli studi finora condotti emerge che questa sequenza è identica in tutti i vertebrati (omologia del 100%). Il sito attivo di questo dominio presenta un motivo strutturale a β -α- loop-β-α responsabile del legame al NAD + (D‟Amour et al., 1999; Ruf et al., 1998). 1.1.2. Poli-ADP ribosilazione Il poliADP-ribosio (pADPr) è un omopolimero, lineare o ramificato, in cui le unità di ADP- ribosio sono unite attraverso legami glicosidici ribosio-ribosio1″-2′ (D‟Amour et al., 1999). I livelli costitutivi del polimero sono generalmente molto bassi e in assenza di danni al DNA le unità di ADPr sulle proteine accettrici si trovano in forma di mono o oligo-ADPr. In presenza di danni al DNA, o di stimoli descritti più avanti, l‟attività di PARP e i livelli dei polimeri di ADPr aumentano dalle 10 alle 500 volte (Simonin et al., 1993). La sintesi di questo omopolimero richiede il NAD + come precursore o substrato immediato della reazione: in seguito all‟idrolisi del NAD + , avviene il rilascio del nicotinammide e di ADP-ribosio, quest‟ultimo viene legato attraverso un legame estere sul gruppo γ -carbossilico di residui di glutammato o aspartato presenti in specifiche proteine bersaglio; in questo modo avviene la mono ADP-ribosilazione del substrato. In seguito, PARP catalizza le reazioni di allungamento e ramificazione del polimero, utilizzando unità addizionali di ADPr sempre derivanti dal NAD + . Si generano così nuovi legami ribosio-ribosio e la formazione di polimeri con una lunghezza approssimativa di 200 unità di ADPr e numerosi punti di ramificazione (una ogni 20-50 unità di ADPr) (D‟Amour et al., 1999; Diefenbach and Burkle, 2005). Studi in vivo e in vitro hanno identificato più di 30 substrati proteici di PARP, la maggior parte dei quali sono proteine nucleari coinvolte nel metabolismo degli acidi nucleici e nel
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Informazioni tesi

  Autore: Silvia Caterino
  Tipo: Laurea liv.II (specialistica)
  Anno: 2009-10
  Università: Università degli Studi di Roma Tor Vergata
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biologia
  Relatore: Claudio Pioli
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 72

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Parole chiave

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