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Meccanismi di immuno-regolazione: PARP-1 svolge ruoli opposti nel differenziamento delle cellule Th2 e T regolatorie

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3 mantenimento della struttura della cromatina. PARP-1 stessa funziona da accettore subendo in questo modo una reazione di automodificazione, che altera le sue proprietà di legame. PARP-1 è soggetto a diverse modificazioni covalenti post-traduzionali: parilazione, acetilazione, fosforilazione, ubiquitinazione e sumoilazione. La parilazione da parte dello stesso PARP-1, di PARP-2 e probabilmente anche da parte di altri membri PARP, inibisce la sua capacità di legame al DNA e l‟attività catalitica (D‟Amours et al., 1999) e, di conseguenza, comporta il rilascio di PARP-1 dalla cromatina (Kim et al., 2004). La fosforilazione di PARP-1 da parte di ERK1/2 sulla Ser372 e Thr373 è richiesta per l‟attivazione dell‟enzima in seguito a danno del DNA ( Kauppinen et al., 2006). L‟acetilazione di PARP-1, inizialmente osservata nella regolazione trascrizionale dipendente da NF- B, avviene grazie alle acetiltransferasi p300/CBP e PCAF (Hassa et al., 2005). Anche sumoilazione e ubiquitinazione possono modulare il ruolo di PARP-1 come regolatore della struttura cromatinica e della trascrizione (Martin et al., 2009; Wang et al., 2008). L‟aggiunta dei polimeri di ADP-ribosio sugli accettori proteici ne altera le proprietà fisiche, biochimiche e l‟affinità di legame al DNA; questi cambiamenti permettono alle proteine modificate di interagire con la poliADP-ribosio glicoidrolasi (PARG), deputata all‟idrolisi dei polimeri (Davidovic et al., 2001; Diefenbach and Burkle, 2005). La proteina PARG media un rapido ricambio dei polimeri di ADP-ribosio. Essa possiede sia un‟attività endoglicosidasica che esoglicosidasica, responsabili dell‟idroli si dei legami glicosidici tra le unità di ADP-ribosio localizzati, rispettivamente, all‟interno de l polimero e alla sua estremità (D‟Amours et al., 1999). A livello fisiologico è di notevole importanza l‟attività endoglicosidasica, che genera molecole di p oliADP-ribosio, ipotizzati essere rilevanti nei processi di morte cellulare (Hong et al., 2004; Meyer-Ficca et al., 2005). Inoltre, è stata purificata e caratterizzata una proteina liasi responsabile dell‟idrolisi del monomero di ADP-ribosio prossimale alla proteina bersaglio. Una volta liberate, le unità di ADPr vengono catabolizzate in AMP e ribosio-5-fosfato dalle ADPr pirofosfatasi (Oka et al., 1984). 1.1.3. Ruolo nella riparazione del DNA e nell’apoptosi Molti degli studi pubblicati su PARP-1 sottolineano la proprietà di questo enzima di rilevare le interruzioni sul DNA, comportandosi da coattivatore enzimatico durante vari processi fisiologici e patologici. Il legame covalente dei pADPr alle proteine è considerato una risposta biochimica immediata e drastica al danno indotto da ossidazione, alchilazione e radiazioni ionizzanti. PARP-1 è in
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Informazioni tesi

  Autore: Silvia Caterino
  Tipo: Laurea liv.II (specialistica)
  Anno: 2009-10
  Università: Università degli Studi di Roma Tor Vergata
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biologia
  Relatore: Claudio Pioli
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 72

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Parole chiave

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