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Sintesi di peptidi attivi verso MOR e studio dell’interazione ligando-recettore

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6 Attraverso una serie di tecniche specifiche (clonazione, cristallografia ai raggi X) è stato possibile comprendere quale sia la struttura dei recettori MORs. Si è visto,infatti, che questi recettori si dividono in una regione interna ed una regione periferica ed è proprio quest’ultima la responsabile della specificità del ligando. È noto inoltre che le eliche transmembrana presentano una componente significativa di residui polari che potrebbero essere coinvolti nella formazione di legami idrogeno con i residui polari della catena laterale o con lo scheletro della molecola di ligando. La conoscenza della struttura tridimensionale, quindi, ha permesso di comprendere le modalità di interazione ligando-recettore anche se tali studi risultano complicati per il fatto che da una parte i peptidi possono assumere conformazioni diverse, dall’altra il recettore stesso può modificare la sua forma iniziale per legarsi a diversi ligandi. Si presume che i residui conservati dall’elica transmembrana III alla VII rappresentino la tasca comune per tutti i recettori oppioidi legante il“message “ tiraminico che fa scattare la transizione del recettore alla conformazione attiva o quella inattiva mentre i residui variabili dall’elica transmembrana V alla VII, e dei loop extracellulari(EL) I, II e III contattino la componente “address” del ligando fornendo un Fig. 1.3 Modello di MOR nello stato attivo con agonista
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Sintesi di peptidi attivi verso MOR e studio dell’interazione ligando-recettore

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Informazioni tesi

  Autore: Federico Golfarini
  Tipo: Laurea liv.I
  Anno: 2008-09
  Università: Università degli Studi di Bologna
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biotecnologie Molecolari
  Relatore: Luca Gentilucci
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 41

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Parole chiave

peptidi
morfina
oppiacei
papaver sonniferum
sistema oppioide
endomorfina
oppioidi endogeni
peptidi sintetizzati

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