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I fotofori di Hygophum benoiti (Cocco) 1838

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6 conformazione in dipendenza della concentrazione degli H + in modo da esporre o meno il suo sito attivo alla luciferina, e ciò è stato riprodotto in laboratorio (Lee et al., “Molecular cloning and genomic organization of a gene for luciferin-binding protein from the dinoflagellate Gonyaulax polyedra”, 1993). Non tutte le luciferasi dei dinoflagellati sono uguali. Infatti Liu et al. Evidenziarono che quella di Gonyaulax p. possiede tre domini catalitici funzionali e ripetuti (“Molecular evolution of dinoflagellate luciferases, enzymes with three catalytic domains in a single polypeptide”, 2004), successivamente videro che Noctiluca scintillans ha una luciferasi con un solo dominio (“Two different domains of the luciferase gene in the heterotrophic dinoflagellate Noctiluca scintillans occur as two separate genes in photosynthetic species”, 2007). Un terzo tipo di luciferina, la prima a essere chimicamente ben compresa, è presente negli Ostracodi. Kato et al. (“Biosynthesis of cypridina luciferin in Cypridina noctiluca. Heterocycles”, 2007) dimostrarono che la sintesi di questo composto deriva dagli amminoacidi triptofano, isoleucina e arginina anche se i dettagli del processo non sono del tutto conosciuti. Si trova in particolare nei generi Cypridina, Vargula, nei pesci Pempheris e Parapriacanthus. La coelenterazina è una combinazione di 5 o 6 anelli contenenti azoto. Come la luciferina degli ostracodi, la coelenterazina deriverebbe dalla ciclizzazione del tripeptide Phe-Tyr- Tyr e la prova più forte della sua origine naturale deriva da sperimentazioni sull’ artropode crostaceo Systellaspis Debilis (Thomson et al., “Evidence for de novo biosynthesis of coelenterazine in the bioluminescent midwater shrimp, Systellaspis debilis”, 1995), dove le uova isolate mostravano livelli crescenti di luciferina nonostante la dissociazione da ogni contributo materno. La coelenterazina si trova negli cnidari Aequorea e Renilla, in cui è presente in forma enolica-solfato, nel calamaro Watasenia, nel gamberetto Oplophorus, nel calamaro volante Symplectoteuthis sottoforma di deidro- coelenterazina. Negli Idrozoi, Ctenofori e Radiolari si riscontra una collaborazione tra coelenterazina e fotoproteine. Ad esempio in R. reniformis e R. mulleri la coelenterazina è avvolta dalle eliche di un’ altra proteina e fuoriesce attraverso un foro per mezzo del quale lega ioni Ca 2+ (Stepanyuk et al., “Structure based mechanism of the Ca 2+ -induced release of coelenterazine from the Renilla binding protein. Proteins: Structure, Funct. Bioformatics”,2009) .
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Informazioni tesi

  Autore: Stefania Benedetta Cogliandro
  Tipo: Laurea liv.I
  Anno: 2015-16
  Università: Università degli Studi di Messina
  Facoltà: Scienze e Tecnologie
  Corso: Biologia ed ecologia marina
  Relatore: Concetta  Calabrò
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 89

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