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Proteolisi dei fattori della coagulazione

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5 necessaria per la carbossilazione di alcuni residui di glutammato, i quali vengono convertiti in γ- carbossiglutammato. Inoltre � stata osservata una seconda modificazione di queste proteine vitamina K-dipendenti, la β-idrossilazione di un residuo di aspartato. La protrombina umana � formata da 579 aminoacidi ed � una catena polipeptidica singola che contiene dal 10 al 15% di carboidrati disposti in tre catene laterali. La protrombina viene convertita in trombina in seguito all�idrolisi di alcuni legami peptidici operati dal fattore Xa e dalla trombina stessa e la velocit� di questi tagli � regolata dal fattore V. Il fattore III, noto anche come fattore tissutale, contiene 236 residui aminoacidici, comprendenti tre siti potenziali di N-glicosilazione e si trova associato alla membrana di numerose cellule, in particolar modo quelle facenti parti del cervello, dei polmoni e della placenta. Esso funge da cofattore per il fattore VII o VIIa, con il quale forma un complesso catalitico in presenza di ioni calcio. Il fattore VII � una glicoproteina circolante nel plasma in forma di singola catena di 406 aminoacidi. L�attivazione in presenza di fattore tissutale, fosfolipidi e calcio genera una molecola composta da due catene con spiccata attivit� serina-proteasica. L�attivit� del fattore VII � spesso pi� alta nel siero che non nel plasma ed � incrementata dal contatto con il vetro o con altre superfici. Il fattore V, la cui caratterizzazione � stata resa difficile a causa dell�instabilit� nel plasma, � costituito da una singola catena polipeptidica che a maturazione avvenuta, contiene carboidrati per il 13%. Viene attivato dalla trombina o dal fattore Xa, generato direttamente dal complesso fattore tissutale- FVII/FVIIa. Il fattore XI � una glicoproteina formata da due subunit� unite tra di loro da ponti disolfuro. L�attivazione del fattore XI comporta la rottura di legami 369Arg-370Leu all�interno di ciascuna subunit�, con formazione di un tetramero comprendente due catene leggere e due pesanti. Le catene leggere contengono il sito attivo caratteristico delle proteasi seriniche. Il fattore XII, glicoproteina zimogeno di serina-proteasi, richiede per l�attivazione superfici con cariche negative, quali ad esempio vetro, collagene, acidi grassi, terra ricca di diatomee e cos� via. Il fattore XIIa � a sua volta in grado di attivare la precallicreina in callicreina, tagliando un legame Arg-Ile. La callicreina, serina-proteasi costituita da una catena leggera e una pesante legate da ponti disolfuro, taglia a sua volta altre molecole di fattore XII per attivarle enzimaticamente. Il fattore XIII si trova in due forme: quella libera nel plasma, costituita da un tetramero con due catene �a� e due catene �b� (ricche di carboidrati) e la forma presente nelle piastrine, che ha un peso molecolare pari a circa la met� della forma libera e presenta solo due catene a. Il fattore XIII viene attivato da un taglio Ca 2+ -dipendente operato dalla trombina, che comporta il rilascio di un peptide di 37 aminoacidi.
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Proteolisi dei fattori della coagulazione

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Informazioni tesi

  Autore: Alessandro Grandini
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2001-02
  Università: Università degli Studi di Ferrara
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Biologia molecolare e cellulare
  Relatore: Francesco Bernardi
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 43

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