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Interactions between the matricellular protein BM-40 and fibrillar collagens type I, II and III

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Introduction 3 The composition of the ECM changes according to the tissue: variations in the relative amounts of the different types of matrix macromolecules and the way they are organized in the extracellular matrix give rise to a surprisingly high diversity of forms, each adapted to the functional requirements of the particular tissue (Adams J.C. et al., 1993; Lin C.Q. et al., 1993; Birk D.E. et al., 1991; Kreis T. et al., 1993). The Collagen Family Collagens represent one of the most important families of proteins of the matrix, both from a quantitative point of view and because of their contribution to the biomechanical properties of the matrix. The term “collagen” is often used as a generic term to indicate a wide range of highly characteristic fibrous proteins found in all multicellular organisms. They are secreted by connective tissue cells and share the basic structural motif of three polypeptide chains, called α chains, assembled into a characteristic triple helical conformation and, at a higher level, by the ability of forming characteristic supramolecular aggregates. So far, more than 40 vertebrate collagen genes have been described, the translation products of which combine to form 27 distinct homo- or heterotrimeric molecules (Table 1). Although the collagen proteins differ considerably in size, structure, tissue distribution and function, the basic feature remains constant for all of them. This is the presence of either continuous or interrupted triple helical domains made up of multiple repeats of Gly- X-Y sequences. In addition to the collagens there exists a number of secreted proteins which contain collagenous amino acid sequences and short triple helical regions. However, these proteins are not classified as collagens because they have no known structural role in the ECM. These include, for instance, the complement component C1q, the collectins and the macrophage scavenger receptor, which play an important role in immunological defence. Other examples are the enzyme acetylcholine esterase, the lung surfactant proteins, conglutinin and the serum mannan-binding protein (Brodsky B. et al., 1995).
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Interactions between the matricellular protein BM-40 and fibrillar collagens type I, II and III

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Informazioni tesi

  Autore: Camilla Giudici
  Tipo: Tesi di Dottorato
Dottorato in Biochimica
Anno: 2003
Docente/Relatore: Ruggero Tenni
Istituito da: Università degli Studi di Pavia
Dipartimento: Dipartimento di Biochimica
  Lingua: Inglese
  Num. pagine: 94

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