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Clonaggio del cDNA per il fattore di differenziamento eritrocitario EDRF e studio della sua espressione nell’uomo

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Anteprima della tesi: Clonaggio del cDNA per il fattore di differenziamento eritrocitario EDRF e studio della sua espressione nell’uomo, Pagina 6
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(digestione enzimatica postuma) è presente in tutti gli estratti cerebro-tissutali TSE-
infetti, mentre risulta non essere coinvolto in altri disordini neurodegenerativi come 
il morbo di Alzheimer, il morbo di Parkinson’s e la sclerosi laterale amiotrofica (9). 
A seguito di tale acquisizione si è attribuita notevole importanza all’isoforma 
proteica PrP
Sc
 (da cui si origina per proteolisi la PrP 27-30), come proteina specifica 
delle malattie prioniche essendo coinvolta nei processi di patogenesi e trasmissione 
delle TSE. 
Le particelle PrP
c
 e PrP
Sc 
rappresentano isomeri conformazionali (conformeri) di una 
singola sequenza proteica; per quanto concerne la loro struttura secondaria, esse 
differiscono sensibilmente pur conservando la medesima sequenza aminoacidica 
(struttura primaria). Analisi di spettroscopia FTIR (Fourier Transform Infra-Red) e 
dicroismo circolare (CD) hanno rivelato che la proteina PrP
c 
si presenta con un 
elevato contenuto in α-eliche (42%) e risulta quasi scevra da foglietti β (3%), mentre 
i dati relativi alla componente PrP
Sc
 indicano abbondanza di foglietti β (43%) e 
ridotta presenza di α-eliche (30%). Una netta prevalenza di foglietti β (54%) rispetto 
alle α-eliche(21%) si riscontra inoltre nella componente proteolitica PrP 27-30 e ciò 
rappresenta un’ulteriore prova sperimentale che il suddetto frammento rappresenta 
un residuo della particella infettiva PrP
Sc
 (10). 
Al fine di determinare la struttura terziaria delle particelle prioniche PrP
c
 e PrP
Sc
, 
sono state effettuate analisi di spettroscopia di risonanza magnetica nucleare (NMR), 
in considerazione delle difficoltà incontrate nell’ottenimento di cristalli di tali 
proteine che potessero essere analizzati con la metodica della cristallografia a raggi 
X. Per ciò che riguarda l’isoforma fisiologica si è andati ad indagare la struttura di 
proteine ricombinanti (SHaPrP e MoPrP) e questo ha permesso di rilevare la 
presenza di 3 porzioni ad α-elica, HA (H = helix) compresa tra i residui aminoacidici 
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Informazioni tesi

  Autore: Davide Sartini
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2002-03
  Università: Università Politecnica delle Marche
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze Biologiche
  Relatore: Monica Emanuelli
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 142

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Parole chiave

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malattie peioniche
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prioni
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sindrome di creutzfeld-jacob
ta cloning

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