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Confronto strutturale e funzionale di anticorpi ingegnerizzati scFvαHER-2

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Anteprima della tesi: Confronto strutturale e funzionale di anticorpi ingegnerizzati scFvαHER-2, Pagina 5
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Una singola molecola anticorpale, che ha una struttura di base simile ad 
una Y (Huber et al., 1976) (FIGURA 1), consiste sempre di due catene L dello 
stesso isotipo (o entrambe κ  o entrambe λ ) e di due catene H identiche, che, come 
si � gi� detto, definiscono la classe di appartenenza dell�anticorpo. Le forze che 
tengono unite le due catene H tra loro e le catene L alle rispettive catene H sono 
sia di natura covalente (ponti disolfuro) sia di natura non covalente (interazioni 
idrofobiche). Sull�estremit� di ciascun braccio della Y, dove si localizzano i 
domini variabili V delle catene H-L, gli anticorpi presentano due siti identici di 
legame per l�antigene (Milstein, 1985). La regione V � la sola responsabile della 
specificit� per l�antigene: l�attivit� anticorpale delle Ig � quindi limitata ad una 
sola porzione dell�intera molecola dell�immunoglobulina. Tutte le altre funzioni 
biologiche delle Ig (quali l�attivazione del complemento, l�aderenza ai macrofagi 
ecc.) dipendono da strutture localizzate a livello della regione C.  
Mediante l�azione proteolitica dell�enzima papaina � possibile scindere la 
molecola anticorpale in tre frammenti (Porter, 1960): due sono identici e 
conservano la capacit� di legarsi specificamente con l�antigene formando un 
complesso solubile che non precipita; essi vengono chiamati frammenti Fragment 
antigen binding (Fab). Il terzo frammento non � capace di legarsi con l�antigene e 
viene chiamato frammento Fragment crystallizable (Fc) perch� si pu� ottenere in 
forma cristallina. Ogni frammento Fab � costituito da una porzione della catena H, 
includente V
H
 e C
H
1, e da tutta la catena L, includente V
L
 e C
L
. I domini variabili, 
sia V
H
 sia V
L
, non presentano una variabilit� uniforme ma sono costituiti da 
segmenti polipeptidici relativamente invariabili - che funzionano da intelaiatura 
della molecola e sono denominati Framework Region (FR) - tra i quali sono 
intercalati dei segmenti mostranti un�alta variabilit� aminoacidica rispetto al resto 
della catena, noti come regioni ipervariabili o Complementarity-Determining 
Regions (CDR1, CDR2, CDR3). E� proprio la variabilit� di tali segmenti che 
permette al sito combinante di assumere le forme pi� diverse e quindi di essere 
�complementare� ai pi� svariati determinanti antigenici. 
Il frammento Fc � composto esclusivamente dai domini costanti C
H
2 e C
H
3 
delle catene H. 
L�elevato numero di legami disolfuro - sia tra le due catene H, sia tra 
catene L e corrispondenti catene H, sia tra residui di cisteina situati sulla stessa 

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Confronto strutturale e funzionale di anticorpi ingegnerizzati scFvαHER-2

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Informazioni tesi

  Autore: Flavia Novelli
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2000-01
  Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze Biologiche
  Relatore: Paolo Costantino
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 99

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Parole chiave

digestione
immunoistochimica
anticorpi
terapia antitumorale
her2
sequenze aminoacidiche
struttura delle proteine
anticorpi ingegnerizzati

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