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Interaction studies of small molecules with BC2L-C by Saturation Transfer Difference (STD) NMR

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Anteprima della tesi: Interaction studies of small molecules with BC2L-C by Saturation Transfer Difference (STD) NMR, Pagina 4
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Introduction 
Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy is, with X-ray crystallography, the only 
biophysical method that can provide high-resolution structures of biological molecules such as 
proteins and nucleic acids and their complexes at atomic resolution. 
Biomolecular NMR spectroscopy can provide information about conformational dynamics and 
equilibrium processes of biomolecules at different timescales (ranging from picoseconds to 
seconds). It is very efficient in determining ligand binding events and mapping interaction sites 
between two molecules, e.g., protein/protein, protein/nucleic acid, protein/ligand, or nucleic 
acid/ligand interactions. In particular, it is useful for the analysis of protein/ligand complexes at 
the atomic level.  
NMR spectroscopy is already well-established as an efficient method for ligand screening. 
Recently developed techniques can be considered an efficient tool to aid in structure-based drug 
design, such as the rapid determination of global protein folds, the structural characterization of 
ligand-protein complexes, and the derivation of thermodynamic parameters. An advantage of the 
method is that all these interactions can be studied in solution—time-consuming crystallization is 
unnecessary. 
In particular, NMR-based strategies to screen for high-affinity ligands are crucial for designing 
efficient drugs. They offer a rapid screening of the ligand-protein binding event, information about 
the protein binding site, the ligand's binding mode, and information about the affinity. In 
particular, these NMR methods focus on studying the interaction from two points of view: the 
ligand or the protein. 
The protein-observed NMR (typically via 
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N/
1
H HSQC) focuses on chemical shift changes of the 
target protein upon binding of the ligand. It is very informative but requires isotopically labeled 
protein and relatively long experiment times. 
On the other hand, in ligand-observed NMR, only the ligand signals are detected, and a small 
amount of not labeled protein is required. It is based on NMR observables such as chemical shift, 
relaxation times, diffusion constants, NOEs, or saturation, essential to determining the binding. In 
particular, the ligand–observed methods are based on the NOE effect between the protein and 
the ligand. 
This thesis aims to apply the ligand-based NMR in the ligand screening process, and among the 
various NMR techniques, it will focus on Saturation Transfer Difference (STD). STD-NMR is a well-
established technique to obtain information about the ligand-protein binding event and map the 
ligand's epitope (the part of the ligand important for the interaction with the target).
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Interaction studies of small molecules with BC2L-C by Saturation Transfer Difference (STD) NMR

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Informazioni tesi

  Autore: Saba Sanouabri
  Tipo: Tesi di Master
Master in Industrial Chemistry
Anno: 2021
Docente/Relatore: Francesca Vasile
Istituito da: Università degli Studi di Milano
  Lingua: Inglese
  Num. pagine: 83

FAQ

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Parole chiave

nmr technique
saturation transfer difference (std)
bc2l-c
urkholderia cenocepacia

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