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Protein separation and characterization from Neochloris Oleoabundans

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Anteprima della tesi: Protein separation and characterization from Neochloris Oleoabundans, Pagina 10
25 
 
 
Fig.1.7 Protein solubility as a function of pH for algae juice (A),  
crude algae protein isolate (B) and final algae protein isolate (C)  
at different ionic strengths (I=0.03M (▪), 0.2M ( ) I=0.5M (□).  
100% =soluble protein concentration at pH 7.6.  
Dashed lines indicates pH 5.5. Error bars According to standard                                                                                                 
deviation (Schwenzfeier, Wierenga, & Gruppen, 2011) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1.3.1 Protein quantification method 
Concentration of total proteins was determined by Lowry method that was published by Oliver 
H. Lowry in 1951. The method is based on the reactions of copper ions with the peptide bonds 
under alkaline conditions. The Lowry method is based on the reaction of Cu
+
 ion produced by the 
oxidation of peptide bonds, with Folin-Ciocalteu reagent (a mixture of phosphotungstic acid and 
phosphomolybdic acid in the Folin-Ciocalteu reaction). This method is recommended for this 
type of analysis because it is 10 to 20 times more sensible than ultraviolet (280nm) absorbance 
reading, it is less disturbed by turbidity, and it is 100 times more sensible than Biuret reaction. 
The list of all interfering substances with the Folin-Ciculteau’s reagent is elsewhere reported 
(Lowry, 1951). The main disadvantages of this method are that the amount of color can change 
with different proteins and that the optical density is not strictly correlated to the protein 
concentration. Despite of this disadvantages the Lowry assay is still the most recommended way 
to measure low protein concentration (Lowry, 1951). For this assay the recommended protein 
concentration range, according to (Lowry, 1951) is [0.1-1 g/L] to avoid proteins concentration 
values on the hysteresis range of the calibration line. The experiment is conducted under 
alkaline condition by adding NaOH to the samples that enables peptide bonds to become 
negative charged. It is even noticed that in presence of copper, working in alkaline conditions 
increase several times the color of the samples. Samples are then incubated at 95°C to make the 
proteins more linear and to increase the rate of the copper reaction. After the addition of Folin’s 
reagents the samples has to be placed into the darkness and then the absorbance can be read at 
750nm. In Fig.1.8 (Lowry, 1951) is shown that the highest value of the absorbance is reached 
after 30 minutes of adding the Folin reagents.
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Informazioni tesi

  Autore: Michele Zilocchi
  Tipo: Tesi di Laurea Magistrale
  Anno: 2012-13
  Università: Università degli Studi di Padova
  Facoltà: Ingegneria
  Corso: Ingegneria Chimica
  Relatore: Alberto Bertucco
  Lingua: Inglese
  Num. pagine: 105

FAQ

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Parole chiave

hplc
cromatografia
rubisco
microalgae
protein
protein separation
protein characterization
isoelectrofocusing
electrophoresis
separazione e caratterizzazione proteine

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