Sintesi e caratterizzazione di nuovi inibitori della trombina
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5 1.1 La trombina: struttura e funzione La trombosi � la formazione impropria di un coagulo di sangue (trombo) in un vaso arterioso o venoso, dovuta ad un�attivazione incontrollata del sistema emostatico. Essa pu� ridurre o arrestare il flusso del sangue (ischemia) e/o dare luogo al distacco di frammenti trombotici (emboli), a loro volta in grado di occludere vasi situati pi� a valle. La formazione di trombi � il meccanismo patogenetico comune alla base di numerose malattie cardiovascolari, quali la cardiopatia ischemica e l'infarto del miocardio, l'ischemia cerebrale transitoria e l'ictus cerebrale, le arteriopatie, la trombosi venosa profonda degli arti inferiori e l'embolia polmonare. L�insieme delle malattie connesse alla trombosi costituisce la prima causa di morte nei paesi occidentali. La trombosi pu� essere prevenuta tenendo sotto controllo i diversi fattori di rischio conosciuti ed alcune malattie predisponenti. Pu� inoltre essere prevenuta e trattata con farmaci che agiscano sul sistema emostatico, cio� sui meccanismi di formazione, crescita e dissoluzione del trombo. La trombina � una glicoproteina appartenente alla classe delle serino proteasi, ed ha ricevuto molta attenzione dal mondo scientifico per il ruolo centrale che svolge nell�omeostasi cellulare e nei processi di coagulazione del sangue. L�α -trombina viene prodotta nelle ultime fasi del processo a catena di coagulazione del sangue. Essa induce la formazione di un coagulo sia mediante la conversione del fibrinogeno in fibrina, sia mediante l�attivazione delle piastrine. La trombina � inoltre in grado di attivare altri fattori di coagulazione del sangue come i fattori V, VIII, XIII; la proteina S e la proteina C [7], di stimolare la secrezione di piastrine e la loro aggregazione, di indurre la mitogenesi nei fibroblasti [8] e nei macrofagi [9] e infine presenta propriet� chemotattiche.[10] L�α -trombina ha una massa di 32.7 Kdal ed � costituita da due catene di 36 residui (catena A) e di 259 residui (catena B). Le due catene sono tenute insieme da un ponte disolfuro tra il residuo Cys 1 della prima e il residuo Cys 122 della seconda catena. L�enzima presenta anche altri tre ponti disolfuro localizzati nella catena B (Cys 42 -Cys 58 , Cys 168 -Cys 182 , Cys 191 -Cys 220 ), che mostra il tipico fold osservato nelle serino-proteasi [11]. La catena B consiste di cinque segmenti elicoidali, due domini simili, ciascuno contenente una struttura β -barrel a sei strand, e diversi turn.
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Sintesi e caratterizzazione di nuovi inibitori della trombina
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Informazioni tesi
Autore: | Gian Felice De Nicola |
Tipo: | Tesi di Laurea |
Anno: | 2001-02 |
Università: | Università degli Studi di Napoli |
Facoltà: | Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali |
Corso: | Chimica |
Relatore: | Vincenzo Pavone |
Lingua: | Italiano |
Num. pagine: | 72 |
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