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Sintesi e caratterizzazione di nuovi inibitori della trombina

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Anteprima della tesi: Sintesi e caratterizzazione di nuovi inibitori della trombina, Pagina 4
 5 
1.1 La trombina: struttura e funzione 
La trombosi � la formazione impropria di un coagulo di sangue (trombo) in un vaso 
arterioso o venoso, dovuta ad un�attivazione incontrollata del sistema emostatico. Essa 
pu� ridurre o arrestare il flusso del sangue (ischemia) e/o dare luogo al distacco di 
frammenti trombotici (emboli), a loro volta in grado di occludere vasi situati pi� a valle. 
La formazione di trombi � il meccanismo patogenetico comune alla base di numerose 
malattie cardiovascolari, quali la cardiopatia ischemica e l'infarto del miocardio, 
l'ischemia cerebrale transitoria e l'ictus cerebrale, le arteriopatie, la trombosi venosa 
profonda degli arti inferiori e l'embolia polmonare. L�insieme delle malattie connesse 
alla trombosi costituisce la prima causa di morte nei paesi occidentali. La trombosi pu� 
essere prevenuta tenendo sotto controllo i diversi fattori di rischio conosciuti ed alcune 
malattie predisponenti. Pu� inoltre essere prevenuta e trattata con farmaci che agiscano 
sul sistema emostatico, cio� sui meccanismi di formazione, crescita e dissoluzione del 
trombo.  
La trombina � una glicoproteina appartenente alla classe delle serino proteasi, ed ha 
ricevuto molta attenzione dal mondo scientifico per il ruolo centrale che svolge 
nell�omeostasi cellulare e nei processi di coagulazione del sangue. L�α -trombina viene 
prodotta nelle ultime fasi del processo a catena di coagulazione del sangue. Essa induce 
la formazione di un coagulo sia mediante la conversione del fibrinogeno in fibrina, sia 
mediante l�attivazione delle piastrine. La trombina � inoltre in grado di attivare altri 
fattori di coagulazione del sangue come i fattori V, VIII, XIII; la proteina S e la proteina 
C [7], di stimolare la secrezione di piastrine e la loro aggregazione, di indurre la 
mitogenesi nei fibroblasti [8] e nei macrofagi [9] e infine presenta propriet� 
chemotattiche.[10] 
L�α -trombina ha una massa di 32.7 Kdal ed � costituita da due catene di 36 residui 
(catena A) e di 259 residui (catena B). Le due catene sono tenute insieme da un ponte 
disolfuro tra il residuo Cys
1
 della prima e il residuo Cys
122
 della seconda catena. 
L�enzima presenta anche altri tre ponti disolfuro localizzati nella catena B (Cys
42
-Cys
58
, 
Cys
168
-Cys
182
, Cys
191
-Cys
220
), che mostra il tipico fold osservato nelle serino-proteasi 
[11]. La catena B consiste di cinque segmenti elicoidali, due domini simili, ciascuno 
contenente una struttura β -barrel a sei strand, e diversi turn.  

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Sintesi e caratterizzazione di nuovi inibitori della trombina

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Informazioni tesi

  Autore: Gian Felice De Nicola
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 2001-02
  Università: Università degli Studi di Napoli
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Chimica
  Relatore: Vincenzo Pavone
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 72

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hplc
nmr
porfirine
sintesi organica
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tetrafenilporfirine
trombina
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