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Proprietà Strutturali di Proteine: Folding e Misfolding

Informazioni tesi

  Autore: Enrico Junior Baldassarri
  Tipo: Laurea liv.I
  Anno: 2005-06
  Università: Università Politecnica delle Marche
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze biologiche
  Relatore: Paolo Prof. Mariani
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 17

INTRODUZIONE
Le proteine sono le macromolecole più versatili dei sistemi viventi ed hanno un ruolo fondamentale in tutti i processi biologici. Il folding proteico è il processo attraverso il quale la catena polipeptidica assume la sua struttura tridimensionale definitiva ed è quindi in grado di svolgere una funzione specifica mentre l' errato processo di folding (misfolding) origina una proteina che non si trova nel suo stato nativo e risulta nella maggior parte dei casi insolubile e priva di attività biologica.
La formazione di proteine mal ripiegate ha una conseguenza molto importante, la formazione delle cosidette fibre amiloidi, che è dovuta sostanzialmente alla insolubilità delle proteine misfolded e alla conseguente aggregazione e precipitazione delle stesse.
A causa della loro stabilità, le fibre amiloidi sono alla base i molte malattie neurodegenerative come l’ Alzhaimer, il morbo di Parkinson e la malattia di Huntington.

PROTEINA PRIONICA
La proteina prionica cellulare di membrana (PrPc) è codificata dal gene PRNP situato sul braccio corto del cromosoma 20 dell’ uomo e sul cromosoma 2 del topo e, sebbene sia composto da due esoni, l’ intero “open reading frame (ORF)” è localizzato solo nel secondo esone ed è molto conservato nelle diverse specie animali.
La proteina PrPc è composta da 253 amminoacidi, ha un peso complessivo di 33 – 35 kDa e viene espressa in maniera ubiquitaria soprattutto a livello del sistema nervoso.
A livello post – traduzionale si hanno tre modificazioni principali che sono:
- N – glicosilazioni che danno origine a tre isoforme: monoglicosilata, diglicosilata e non
glicosilata
- la rimozione proteolitica di un peptide di 22 amminoacidi all’ estremità N – terminale
- la sostituzione del C – terminale con un complesso glicosil – fosfatidilinositolo (GPI) per l’ ancoraggio della proteina alla membrana citoplasmatica.
La PrPc diviene pericolosa in seguito ad un mutamento conformazionale che può essere indotto da un prione infettante esogeno.
Il prione esogeno si inserisce nella membrana plasmatica, dove è presente la proteina prionica cellulare, e venendone in contatto diretto ne causa la conversione con un meccanismo ancora sconosciuto. Una volta formata, la PrPsc, induce cambiamenti conformazionali nelle altre PrPc attraverso un meccanismo autocatalitico.
La PrPsc presenta anch’ essa delle caratteristiche peculiari che sono:
- assenza di potere immunogeno (non si sviluppano anticorpi)
- assenza di potere infiammatorio (viene riconosciuta come self dall’ organismo)
- grande resistenza al calore secco e alle radiazioni UV
- sensibilità (ipoclorito di sodio per 30 min./autoclave 134°- 138°C/NaOH 1N O/N)

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Proteine Le proteine sono le macromolecole più versatili dei sistemi viventi e hanno un ruolo fondamentale praticamente in tutti i processi biologici. Le proteine possono agire da catalizzatori, trasportare o conservare altre molecole come l’ossigeno, fornire un supporto meccanico o una protezione immunitaria, generare un movimento, trasmettere impulsi nervosi e controllare la crescita e il differenziamento. Da un punto di vista chimico le proteine sono polimeri e in quanto tali sono costituite da unità monomeriche dette amminoacidi spesso in associazione con altre molecole e/o ioni metallici (proteine coniugate). Le proteine hanno un’organizzazione tridimensionale molto complessa, a cui è legata la loro funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della biologia: StrutturaÆ Funzione. Ogni proteina ha una sequenza amminoacidica unica e precisamente definita, determinata geneticamente, che rappresenta la struttura primaria della proteina stessa. I vari amminoacidi sono legati tra di loro attraverso i legami (trans) peptidici. La libertà di rotazione su ciascun lato dell’unità peptidica permette alle proteine di ripiegarsi in modi diversi. Ovviamente la capacità dei polimeri biologici come le proteine di ripiegarsi in strutture ben definite è governata dalle leggi della termodinamica. La struttura secondaria delle proteine è rappresentata da due strutture periodiche identificate come D-elica e foglietto-E e successivamente dai ripiegamenti-E e dalle anse-: che pur non essendo delle strutture periodiche contribuiscono alla formazione della struttura finale della proteina. La disposizione nello spazio della catena polipeptidica viene detta struttura terziaria ed è ovviamente legata all’ ambiente circostante. Ad esempio se la proteina si trova in un ambiente acquoso tenderà a ripiegarsi in modo tale che le sue catene laterali idrofobiche si trovino all’ interno della molecola e le sue catene polari provviste di carica si trovino sulla superficie. Da un punto di vista 3

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Parole chiave

amminoacidi
creutzfeldt – jakob
encefalopatie spongiformi trasmissibili
fibre amiloidi
folding
misfolding
prione
proteina prionica
proteine
scrapie

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