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Skp1 del complesso ubiquitina ligasi SCF controlla la degradazione della F-box DNA elicasi umana hFBH1 nel lievito S. cerevisiae

Informazioni tesi

  Autore: Francesco Asta
  Tipo: Laurea liv.I
  Anno: 2006-07
  Università: Università degli Studi di Milano
  Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
  Corso: Scienze biologiche
  Relatore: Marco Foiani
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 26

Tra fattori proteici che cooperano nel regolare la stabilità del genoma, le DNA elicasi giocano un ruolo cruciale. L’inattivazione di questi enzimi è stata infatti associata a numerose malattie genetiche rare caratterizzate da predisposizione all’insorgenza di tumori. Questi enzimi sono conservati negli eucarioti e i lieviti sono utilizzati come ottimi sistemi modello per lo studio dei difetti molecolari associati a queste patologie.
In S. cerevisae, la proteina Srs2 appartenente alla famiglia delle UvrD DNA elicasi è un regolatore fondamentale dei meccanismi di ricombinazione del DNA. Srs2 è conservata in altri funghi e batteri e un omologo umano di Srs2, la proteina hFBH1, è stato identificato solo di recente grazie ad uno studio condotto nel nostro laboratorio. In base a questo studio si è visto che i domini elicasici di hFBH1 e Srs2 sono altamente omologhi e che le due proteine sono anche funzionalmente conservate. Tuttavia, sebbene la proteina umana hFBH1 conserva i sette domini distintivi della famiglia delle UvrD elicasi, essa possiede all’estremità N-terminale un dominio F-box che è assente in Srs2 di S. cerevisae. La presenza di un domino F-box associato ad attività DNA elicasica come nel caso di hFBH1 è inusuale. Le proteine F-box costituiscono le subunità interscambiabili dei complessi Skp-Cullin-F-box (SCF) deputate al riconoscimento dei substrati che verranno ubiquitinati e successivamente degradati dal proteosoma della cellula.
Il lavoro descritto in questa Tesi è parte di un progetto volto a determinare un possibile ruolo del dominio F-box di hFBH1. In particolare, ho dimostrato che la proteina di lievito Skp1, un costituente del complesso SCF, è richiesta per la degradazione della proteina hFBH1 così come il suo dominio F-box. Questi dati sembrano quindi suggerire che il domino F-box svolge un ruolo cruciale nell’autoregolare hFBH1 stessa.

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3 RIASSUNTO DELL’ELABORATO FINALE Tra fattori proteici che cooperano nel regolare la stabilità del genoma, le DNA elicasi giocano un ruolo cruciale. L’inattivazione di questi enzimi è stata infatti associata a numerose malattie genetiche rare caratterizzate da predisposizione all’insorgenza di tumori. Questi enzimi sono conservati negli eucarioti e i lieviti sono utilizzati come ottimi sistemi modello per lo studio dei difetti molecolari associati a queste patologie. In S. cerevisae, la proteina Srs2 appartenente alla famiglia delle UvrD DNA elicasi è un regolatore fondamentale dei meccanismi di ricombinazione del DNA. Srs2 è conservata in altri funghi e batteri e un omologo umano di Srs2, la proteina hFBH1, è stato identificato solo di recente grazie ad uno studio condotto nel nostro laboratorio. In base a questo studio si è visto che i domini elicasici di hFBH1 e Srs2 sono altamente omologhi e che le due proteine sono anche funzionalmente conservate. Tuttavia, sebbene la proteina umana hFBH1 conserva i sette domini distintivi della famiglia delle UvrD elicasi, essa possiede all’estremità N-terminale un dominio F-box che è assente in Srs2 di S. cerevisae. La presenza di un domino F-box associato ad attività DNA elicasica come nel caso di hFBH1 è inusuale. Le proteine F-box costituiscono le subunità interscambiabili dei complessi Skp-Cullin-F-box (SCF) deputate al riconoscimento dei substrati che verranno ubiquitinati e successivamente degradati dal proteosoma della cellula. Il lavoro descritto in questa Tesi è parte di un progetto volto a determinare un possibile ruolo del dominio F-box di hFBH1. In particolare, ho dimostrato che la proteina di lievito Skp1, un costituente del complesso SCF, è richiesta per la

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Parole chiave

cancro
complesso scf
fbh1
instabilità genomica
riparazione del dna
s. cerevisae
srs2
ubiquitinazione

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