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Effetti del nitrato sull’assimilazione dell’ammonio in piante di mais (Zea mays L.)

Tesi di Laurea Magistrale

Facoltà: Agraria

Autore: Emilio Gasparini Contatta »

Composta da 58 pagine.

 

Questa tesi ha raggiunto 334 click dal 14/09/2017.

Disponibile in PDF, la consultazione è esclusivamente in formato digitale.

 

 

Estratto della Tesi di Emilio Gasparini

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11 amminico. Sembra inoltre che non abbiano un sistema di regolazione e che l’attività sia quindi dipendente dal pH e dalle concentrazioni dei substrati e dei prodotti (Morot- Gaudry et al., 2001). Nelle piante diverse ammino-transferasi utilizzano il glutammato come donatore per la sintesi di diversi amminoacidi come Gln, prolina (Pro), istidina (His) e arginina (Arg). Questo meccanismo consente anche il rifornimento di oxoglutarato che viene riamminato dalla GS-GOGAT (Morot-Gaudry et al., 2001). L’Asp è un altro amminoacido importante come donatore del gruppo amminico per la sintesi di altri amminoacidi. In particolare, per transamminazione dell’ Asp possono essere sintetizzati gli amminoacidi Asn, lisina (Lys), metionina (Met), treonina (Thr) e da questa l’isoleucina (Ile) (Morot-Gaudry et al., 2001; Lea et al., 2006). L’Asp può essere sintetizzato utilizzando come donatore del gruppo amminico il glutammato o l’NH4 + . La reazione di transamminazione è catalizzata dall’enzima aspartato transaminasi (EC 2.6.1.1), che trasferisce il gruppo amminico dal Glu all’ossalacetato a formare Asp e 2OG. Diverse isoforme di questo enzima sono localizzate in vari compartimenti cellulari che includono il citosol, i mitocondri, i plastidi e i perossisomi (Morot-Gaudry et al., 2001; Lea and Azevedo, 2007). L’enzima aspartato deidrogenasi (EC 1.4.3.1) usa invece direttamente NH4 + , H2O2 e ossalacetato per formare Asp, H2O e O2 (Morot-Gaudry et al., 2001). Anche l’enzima aspartasi (EC 4.3.1.1) può sintetizzare Asp utilizzando direttamente NH4 + e fumarato (Morot-Gaudry et al., 2001). L’amminoacido Asn viene sintetizzato principalmente per transamminazione. Questa reazione è catalizzata dall’enzima asparagina sintasi (AS; EC 6.3.5.4) a partire dall’Asp, utilizzando una molecola di ATP e la Gln come donatore del secondo gruppo amminico. Inoltre in radici di mais è stato osservato che l’AS ha una Km sufficientemente bassa da consentire l’assimilazione diretta dell’NH4 + quando presente in concentrazioni elevate (Morot-Gaudry et al., 2001; Lea et al., 2006; Lea and Azevedo, 2007). Studi effettuati su mais hanno dimostrato che l’attività dell’AS nelle radici è inibita dalla luce, dal saccarosio, dal Ca 2+ e da analoghi della Gln. Invece la stimolazione dell’attività dell’enzima nelle foglie è stata associata alla riallocazione dell’N durante la senescenza e a basse concentrazioni di carboidrati (Morot-Gaudry et al., 2001; Lea et al., 2006). Il catabolismo dell’Asn avviene per deamminazione o transamminazione. La deamminazione è catalizzata dall'enzima asparaginasi (EC 3.5.1.1) con formazione di Asp e NH4 + , che viene poi riassimilato dalla GS. La reazione di transamminazione è catalizzata dall’asparagina amminotransferasi e avviene principalmente nelle foglie.
Estratto dalla tesi: Effetti del nitrato sull’assimilazione dell’ammonio in piante di mais (Zea mays L.)