Ruolo del TCR αβ nel riconoscimento dei peptidi antigenici

Ruolo del TCR  αβ nel riconoscimento dei peptidi antigenici

Il sito di legame dell'antigene del TCR è una superficie planare formata dalle sei sequenze CDR presenti nelle catene α e β, che fuoriescono obliquamente a formare una superficie per il riconoscimento del complesso MHC-peptide. Lo studio di un certo numero di TCR ha evidenziato che le anse CDR1 delle catene α e β  del TCR sovrastano l'estremità del peptide, le anse CDR2 sono posizionate al di sopra delle eliche dell'MHC, mentre l'ansa CDR3 è posizionata sulla parte centrale del peptide associato all'MHC. Questo tipo di analisi strutturale ha evidenziato che l'interazione del peptide antigenico con il TCR avviene solo a livello delle catene laterali di uno o due residui amminoacidici, a riprova della spiccata capacità dei linfociti T di discriminare antigeni diversi sulla base di pochi amminoacidi diversi. Il riconoscimento del complesso MHC-peptide da pare del TCR ha un affinità di legame che è generalmente minore rispetto a quella degli anticorpi e tutto ciò costituisce il motivo per cui è necessario l'intervento di molecole accessorie che permettono l'avvio delle risposte biologiche. Il TCR e le molecole accessorie espresse sulla membrana dei linfociti T formano una struttura sopramolecolare con i rispettivi ligandi, chiamata sinapsi immunologica, che permette la trasduzione del segnale.