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Isolamento e caratterizzazione della sequenza codificante per il prione di tartaruga: la proteina contiene un motivo di legame per il calcio

Informazioni tesi

  Autore: Bice Strumbo
  Tipo: Tesi di Laurea
  Anno: 1999-00
  Università: Università degli Studi di Milano
  Facoltà: Medicina Veterinaria
  Corso: Biotecnologie
  Relatore: Tatjana Simonic
  Lingua: Italiano
  Num. pagine: 93

ITALIANO = Questa tesi descrive il clonaggio del cDNA codificante per i 270 residui aminoacidici della proteina prionica di tartaruga. Questa proteina rappresenta la proteina prionica più antica dal punto di vista evoluzionistico finora descritta. L’intera regione codificante è contenuta in un singolo esone, mentre un introne di grosse dimensione interrompe la 5’ UTR. Nella proteina prionica di tartaruga (TPrP) sono conservate tutte le caratterstiche comuni alle proteine prioniche finora note. Il livello di identità della TPrP con le PrP di mammifero e di uccelli è rispettivaamente del 40 e 58%. Una caratteristica molto interessante, esclusiva della TPrP, è la presenza di un motivo per il legame con il calcio EF-hand nella regione C-terminale della proteina.

ENGLISH = Cloning of the cDNA coding for the 270-residue turtle prion protein is reported. It represents the most remote example thus far described. The entire coding region is comprised in a single exon, while a large intron interrupts the 5’ UTR. The common structural features of the known prion proteins are all conserved in turtle PrP, whose identity degree to mammalian and avian proteins is about 40 and 58%, respectively. The most intriguing feature, unique to the turtle prion, is the presence of an EF-hand Ca 2+ binding motif in the C-terminal half of the protein.

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Introduzione 5 Il termine “prione” è stato introdotto per la prima volta da Prusiner nel 1982, per designare una categoria di agenti patogeni responsabili di encefalopatie nell’uomo e negli animali. Le malattie indotte da prioni sono disordini degenerativi del sistema nervoso centrale che si instaurano dopo un periodo di incubazione generalmente molto lungo e sono caratterizzate quasi sempre da deposizione di proteine denaturate nei tessuti. Almeno in 25 malattie note si possono osservare aggregati di materiale proteico nei tessuti, ma soltanto nelle encefalopatie spongiformi trasmissibili (TSEs), cioè nelle “malattie prioniche”, si verifica la produzione di materiale infettivo [Jackson e Clarke, 2000]. 1.1 La natura dei prioni Numerose ipotesi sono state formulate circa la possibile identità di questo agente patogeno: da virus a lunghissima incubazione, a proteina associata con un acido nucleico di dimensioni ridotte, a proteina priva di acidi nucleici. Poiché il trattamento del materiale infettivo con enzimi nucleolitici o con altri agenti (radiazioni) che modificano gli acidi nucleici non ne alteravano la capacità infettiva, che invece veniva ridotta o annullata da agenti che modificano l’integrità delle proteine, Prusiner [1982] si convinse che l’agente patogeno delle malattie prioniche fosse una proteina. L’idea che soltanto del materiale proteico, privo di acidi nucleici, potesse rappresentare un agente infettivo era incomprensibile e contestata dalla comunità scientifica internazionale. L’estrazione di materiale proteico da tessuto cerebrale di animali infetti e i successivi esperimenti condotti con animali transgenici hanno permesso di dimostrarne l’infettività. Questa proteina è denominata proteina prionica cellulare (PrP C ), è codificata da un gene nucleare [Oesch et al., 1985], che viene normalmente espresso non solo nelle cellule nervose, ma in numerosi altri tessuti, e si localizza alla superficie esterna della membrana plasmatica. La sua funzione fisiologica è ancora sconosciuta. Studi condotti su topi knock-out per la PrP C e diretti ad individuarne la funzione grazie all’osservazione dei fenotipi risultanti, non hanno portato a conclusioni di rilievo [Estibeiro, 1996].

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Parole chiave

cdna
ef-hand
proteina prionica
rettili
tartarughe
clonazione del cdna
esoni
introni

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