Proteine animali trasformate: sviluppi normativi, profilo di sicurezza e possibili applicazioni tecnologiche innovative.

La compresenza all’interfaccia di diverse classi di emulsionanti può avere conseguenze sulla stabilità dell’emulsione, dovute alle diverse caratteristiche delle varie categorie degli stessi e agli effetti della loro interazione sulla struttura del film superficiale. Un’interazione interessante è quella tra le proteine e i tensioattivi. Tendenzialmente i tensioattivi a basso peso molecolare hanno una miglior capacità di abbassare la tensione superficiale rispetto alle proteine e sono caratterizzati da una maggior velocità di diffusione, mentre le proteine hanno solitamente una maggiore energia di adsorbimento e formano film con caratteristiche viscoelastiche più spiccate, a causa dei legami idrofobici che stabiliscono tra molecole adiacenti.
In presenza di entrambi gli emulsionanti nel sistema, i tensioattivi sono in grado di legarsi alle proteine, sia in superficie sia nella fase continua, aumentandone l’idrofilia. Inoltre causano il mancato adsorbimento o il desorbimento dal film viscoelastico, che porta alla formazione, a livello dell’interfaccia, di aree ricche di tensioattivo, che aumentano di numero e dimensioni in maniera proporzionale alla concentrazione di quest’ultimo. Questo fa sì che l’aggiunta di tensioattivi ad emulsioni stabilizzate da proteine causi un deterioramento del sistema innescando un processo di destabilizzazione competitiva.
Le zone di maggior spessore delle lamelle, caratterizzate dalla presenza di proteine, risultavano inspessite anche rispetto ai valori medi per i film viscoelastici della proteina in questione. Analisi di microscopia a risoluzione nanometrica hanno chiarito che tale fenomeno è dovuto allo spiazzamento delle molecole proteiche a causa dell’aumento di pressione sulla superficie che si verifica con la crescita dei domini ricchi di tensioattivo. Le proteine scalzate in questo modo dall’interfaccia non tornano in soluzione, ma si stratificano causando l’inspessimento delle zone di film viscoelastico rimanenti. Molecole con caratteristiche strutturali differenti risultano più o meno suscettibili alla competizione col tensioattivo in base alla loro capacità di formare film dotati di maggiore elasticità, caratteristica che fornisce loro una miglior resistenza allo spiazzamento.
Studi di reologia interfacciale hanno evidenziato che fenomeni di destabilizzazione competitiva simili a quelli generati dai tensioattivi possono essere causati anche da piccole concentrazioni di lipidi, come quelli presenti in alcune proteine disponibili in commercio, la cui rimozione tramite carboni attivi migliorava drasticamente la stabilità delle emulsioni.
I tensioattivi ionici sono anche in grado di modificare le caratteristiche di un’emulsione interferendo con la carica superficiale della fase dispersa: gruppi carichi presenti sul tensioattivo possono schermare quelli di carica opposta presenti sulla proteina riducendo la repulsione elettrostatica tra una goccia e l’altra e favorendo l’aggregazione. Tale comportamento segue il modello della teoria DLVO.