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L'importanza dei legami deboli e forti nelle interazioni fra molecole

Le macromolecole che maggiormente interessano i biologi sono le proteine e gli acidi nucleici. Queste sono costituite, rispettivamente, da amminoacidi e nucleotidi. In entrambi i casi, i precursori sono uniti da legami covalenti a formare catene polipeptidiche (le proteine) e polinucleotidiche (gli acidi nucleici). I legami covalenti sono legami forti, stabili, che nei sistemi biologici difficilmente si rompono spontaneamente. Esistono, inoltre, legami più deboli, che sono essenziali per la vita della cellula, in parte perché possono essere formati o eliminati in condizioni fisiologiche. Infatti, i legami deboli mediano le interazioni fra diverse parti della stessa macromolecola, determinandone così la struttura e, quindi, la loro funzione biologica. Perciò, sebbene una proteina sia formata da una catena lineare di amminoacidi covalentemente legati, la sua forma e funzione sono determinate dalla struttura spaziale da essa adottata. Tale struttura è determinata dal gran numero di legami deboli che si formano fra gli amminoacidi. Analogamente anche per i legami non covalenti che tengono unite le due catene nucleotidiche del DNA.

Tratto da BIOLOGIA MOLECOLARE di Domenico Azarnia Tehran
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