Biochimica:
In questo riassunto del manuale di biologia chimica è possibile trovare tutti gli argomenti oggetto d'esame. Vengono affrontate approfonditamente le componenti basilari della vita: le proteine, gli aminoacidi, i lipidi... e tutte le reazioni chimiche che li coinvolgono.
Dettagli appunto:
- Autore: Domenico Azarnia Tehran
- Università: Università degli Studi di Roma La Sapienza
- Facoltà: Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
- Corso: Scienze Biologiche
- Esame: Chimica biologica
- Titolo del libro: Biochimica
- Autore del libro: Donald Voet e Judith G. Voet
- Editore: Zanichelli
- Anno pubblicazione: 1993
Indice dei contenuti:
- 1. Definizione di carboidrati
- 2. Classificazione dei monosaccaridi
- 3. Classificazione dei polisaccaridi
- 4. Disaccaridi
- 5. Polisaccaridi strutturali: cellulosa e chitina
- 6. Polisaccaridi di deposito: amido e glicogeno
- 7. Glicosamminoglicani e glicoproteine: i proteoglicani
- 8. Le pareti cellulari batteriche
- 9. Struttura e funzione delle glicoproteine
- 10. Gli aminoacidi delle proteine
- 11. Classificazione e caratteristiche degli aminoacidi
- 12. Attività ottica degli aminoacidi
- 13. Le convenzioni di Fischer
- 14. Strutture covalenti, tridimensionali e ripiegamento delle proteine
- 15. Determinazione della struttura primaria delle proteine
- 16. Evoluzione molecolare delle proteine
- 17. Variazione tra specie in proteine omologhe
- 18. La struttura secondaria delle proteine
- 19. Strutture elicoidali delle catene polipeptidiche
- 20. Le strutture β
- 21. Strutture non ripetitive delle proteine
- 22. Caratteristiche delle proteine fibrose
- 23. α-cheratina, un'elica nelle eliche
- 24. Fibroina della seta, una struttura β
- 25. Collageno, una fune a tripla elica
- 26. Struttura terziaria e proteine globulari
- 27. Stabilità delle proteine
- 28. Definizione di legame idrogeno
- 29. Le Forze di Van Der Waals
- 30. Definizione di legame ionico
- 31. Le interazioni idrofobiche
- 32. Denaturazione delle proteine
- 33. Struttura quaternaria delle proteine
- 34. Ripiegamento delle proteine
- 35. Foldasi e chaperon molecolari
- 36. Isolamento delle proteine: scelta della fonte della proteina
- 37. Isolamento delle proteine: metodi di solubilizzazione
- 38. Isolamento delle proteine: stabilizzazione
- 39. Isolamento delle proteine: dosaggio
- 40. La solubilità delle proteine
- 41. Effetto dei solventi organici sulle proteine
- 42. Effetti del pH sulle proteine
- 43. Michail Tswett: Separazioni cromatografiche
- 44. Cromatografia a scambio ionico
- 45. Cromatografia su carta
- 46. Cromatografia per gel filtrazione
- 47. Cromatografia per affinità
- 48. Tecniche cromatografiche usate in biochimica
- 49. La tecnica dell'elettroforesi
- 50. Elettroforesi su carta
- 51. Gel elettroforesi
- 52. SDS-PAGE nelle preparazioni biochimiche
- 53. Tecnica dell'ultracentrifugazione
- 54. Determinazione della struttura primaria delle proteina
- 55. Preparazione della proteina per la determinazione della sequenza
- 56. Sequenze delle catene polipeptidiche
- 57. Organizzazione della struttura completa della proteina
- 58. Caratteristiche e funzioni dell'emoglobina e della mioglobina
- 59. L'EME
- 60. Legame dell'ossigeno
- 61. Trasporto dell'anidride carbonica ed effetto Bohr
- 62. Effetto del BPG sul legame dell'ossigeno
- 63. Struttura e meccanismo della mioglobina
- 64. Struttura e meccanismo dell'emoglobina
- 65. Emoglobine anormali: patologia molecolare dell'emoglobina
- 66. Basi molecolari dell'anemia a cellule falciformi
- 67. Regolazione allosterica: modello simmetrico e sequenziale
- 68. Gli enzimi: prospettiva storica
- 69. Specificità di substrato enzimatico
- 70. I coenzimi: definizione
- 71. Regolazione dell'attività enzimatica
- 72. Nomenclatura degli enzimi
- 73. Velocità delle reazioni enzimatiche
- 74. Cinetica chimica
- 75. Cinetica enzimatica
- 76. Analisi dei dati cinetici
- 77. Inibizione enzimatica
- 78. Inibizione enzimatica competitiva
- 79. Inibizione enzimatica incompetitiva
- 80. Inibizione mista
- 81. Reazioni enzimatiche a due substrati
- 82. Meccanismi catalitici degli enzimi
- 83. Caratteristiche della catalisi covalente
- 84. Catalisi di ioni metallici
- 85. Catalisi elettrostatica
- 86. Catalisi da effetti di prossimità e orientamento
- 87. Catalisi da legame dello stato di transizione
- 88. Il lisozima
- 89. Il meccanismo catalitico del lisozima
- 90. La serina proteasi
- 91. Meccanismo catalitico della serina proteasi
- 92. Classificazione dei lipidi
- 93. Le vitamine
- 94. Proprietà degli aggregati lipidici
- 95. Membrane biologiche
- 96. Struttura della membrana: modello del mosaico fluido
- 97. Le lipoproteine
- 98. Termodinamica del trasporto attraverso le membrane
- 99. Cinetica e meccanismi di trasporto
- 100. Il trasporto attivo guidato dall'ATP
- 101. Il trasporto attivo guidato da gradienti ionici
- 102. La struttura del DNA: i nucleotidi e le basi azotate
- 103. La struttura a doppia elica del DNA
- 104. Altre eliche di acido nucleico
- 105. Le forze che stabilizzano la struttura degli acidi nucleici
- 106. Introduzione al concetto di metabolismo
- 107. Le vie metaboliche
- 108. Meccanismi delle reazioni organiche
- 109. Termodinamica dei composti contenenti fosfato
- 110. La glicolisi
- 111. Le reazioni della glicolisi: esochinasi - la prima utilizzazione dell'ATP
- 112. Le reazioni della glicolisi: fosfoglucosio isomerasi
- 113. Le reazioni della glicolisi: fosfofrutto chinasi - la seconda utilizzazione dell'ATP
- 114. Le reazioni della glicolisi: Trioso fosfato isomerasi
- 115. Le reazioni della glicolisi: gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi - la prima formazione di un intermedio ad alta energia
- 116. Le reazioni della glicolisi: fosfoglicerato chinasi - la prima generazione di ATP
- 117. Le reazioni della glicolisi: fosfoglicerato mutasi
- 118. Le reazioni della glicolisi: enolasi -la seconda formazione di un intermedio ad alta energia
- 119. Le reazioni della glicolisi: piruvato chinasi: seconda formazione di ATP
- 120. Fermentazione: il destino anaerobico del piruvato
- 121. Metabolismo degli esosi diversi dal glucosio
- 122. Controllo del flusso metabolico
- 123. Fonti metaboliche dell'acetil-coenzima A
- 124. Gli enzimi del ciclo dell'acido citrico
- 125. Integrazione e regolazione del ciclo dell'acido citrico
- 126. Regolazione del ciclo dell'acido citrico
- 127. Ossidazione degli acidi grassi
- 128. La β-ossidazione
- 129. L'ossidazione degli acidi grassi insaturi
- 130. La β-ossidazione nei perossisomi
- 131. La biosintesi degli acidi grassi
- 132. Il metabolismo del colesterolo
- 133. Il metabolismo degli amminoacidi
- 134. La deamminazione degli amminoacidi
- 135. La transamminazione
- 136. Il ciclo dell'urea
- 137. La regolazione del ciclo dell'urea
- 138. La demolizione metabolica dei singoli amminoacidi
- 139. Gli amminoacidi come precursori biosintetici
- 140. La biosintesi degli amminoacidi
- 141. Il metabolismo dei nucleotidi
- 142. La sintesi dei ribonucleotidi purinici
- 143. La sintesi dei ribonucleotidi adenina e guanina
- 144. La sintesi dei ribonucleotidi pirimidinici
- 145. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa
- 146. Il mitocondrio
- 147. Reazioni di ossido-riduzione e trasporto degli elettroni
- 148. La catena di trasporto degli elettroni e i suoi componenti
- 149. Fosforilazione ossidativa
- 150. Meccanismo di sintesi dell'ATP
- 151. La gluconeogenesi
- 152. La via del glicossilato
- 153. Caratteristiche metabolismo del glicogeno
- 154. Demolizione del glicogeno
- 155. Sintesi del glicogeno
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